Estudo proteômico comparativo das peçonhas branca e amarela de Crotalus durissus terrificus, com ênfase nas enzimas hialuronidase e L-aminoácido oxidase

• Processo: 13/26619-7
• Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Pesquisa
• Vigência (Início): 05 de maio de 2014
• Vigência (Término): 04 de julho de 2014
• Área do conhecimento: Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
• Pesquisador responsável: Karla de Castro Figueiredo Bordon
• Beneficiário: Karla de Castro Figueiredo Bordon
• Anfitrião: Juan J. Calvete
• Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Local de pesquisa: Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), Espanha
• Assunto(s): Proteômica Espectrometria de massas Hialuronidase L-aminoácido oxidase Crotalus Serpentes

Resumo

Diversos estudos mostram que as peçonhas de Crotalus durissus terrificus (Cdt) variam significativamente em termos de coloração, quantidade de proteína e atividade biológica, mesmo entre serpentes da mesma região. Essa variabilidade e complexidade das peçonhas pode ser decorrente de variações ontogenéticas e geográficas e tem diversas implicações na terapêutica dos acidentes por serpentes. Isso dificulta a seleção de soros antiofídicos e espécimes para a produção destes, bem como a compreensão da natureza dos componentes da peçonha e dos efeitos patológicos locais e sistêmicos decorrentes do envenenamento. A enzima CdtHya1 é a primeira hialuronidase de peçonhas crotálicas recentemente isolada pelo nosso grupo de pesquisa. Esta enzima apresenta alta atividade antiedematogênica, aumenta a difusão de crotoxina e fosfolipase A2 e potencializa a ação da crotoxina. Apesar da relevância da hialuronidase no envenenamento crotálico, a enzima é pouco expressa nas peçonhas, o que tem dificultado sua detecção em estudos proteômicos e transcriptômicos de serpentes do gênero Crotalus. Este projeto visa analisar a complexidade e extensão de modificações pós-traducionais da hialuronidase das peçonhas branca e amarela de Cdt através de abordagens proteômicas. Este projeto será pioneiro na realização da análise proteômica comparativa das peçonhas branca e amarela de Cdt após fracionamento por cromatografia de troca iônica, na tentativa de identificar proteínas minoritárias inéditas nos bancos de dados, contribuindo para a compreensão da heterogeneidade das peçonhas e para o desenvolvimento de antivenenos mais eficientes. Adicionalmente, pretende-se realizar a análise proteômica comparativa da enzima L-aminoácido oxidase (LAAO) nas peçonhas branca e amarela, visto que a cor da peçonha geralmente está relacionada à presença da LAAO. Estas enzimas estão presentes em pequenas quantidades na peçonha, o que restringe seus estudos. No entanto, o aumento da sensibilidade das técnicas proteômicas, especialmente a espectrometria de massas, possibilita o estudo rápido e eficiente de quantidades mínimas de amostra e torna este projeto viável. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

FIGUEIREDO BORDON, KARLA DE CASTRO; COLOGNA, CAMILA TAKENO; FORNARI-BALDO, ELISA CORREA; PINHEIRO-JUNIOR, ERNESTO LOPES; CERNI, FELIPE AUGUSTO; AMORIM, FERNANDA GOBBI; PINO ANJOLETTE, FERNANDO ANTONIO; CORDEIRO, FRANCIELLE ALMEIDA; WIEZEL, GISELE ADRIANO; CARDOSO, IARA AIME; et al. From Animal Poisons and Venoms to Medicines: Achievements, Challenges and Perspectives in Drug Discovery. FRONTIERS IN PHARMACOLOGY, v. 11, JUL 24 2020. (13/26200-6, 16/04761-4, 17/03580-9, 19/10173-6, 13/26619-7, 17/14035-1, 18/14158-9, 18/21233-7, 17/04724-4, 17/00586-6)

BOLDRINI-FRANCA, JOHARA; COLOGNA, CAMILA TAKENO; PUCCA, MANUELA BERTO; FIGUEIREDO BORDON, KARLA DE CASTRO; AMORIM, FERNANDO GOBBI; PINO ANJOLETTE, FERNANDO ANTONIO; CORDEIRO, FRANCIELLE ALMEIDA; WIEZEL, GISELE ADRIANO; CERNI, FELIPE AUGUSTO; PINHEIRO-JUNIOR, ERNESTO LOPES; et al. Minor snake venom proteins: Structure, function and potential applications. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS, v. 1861, n. 4, p. 824-838, APR 2017. (14/06170-8, 11/12317-3, 11/23236-4, 15/16714-8, 12/13590-8, 13/26619-7, 14/15644-3, 12/12954-6, 13/26200-6)