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Elucidação da base mecanística da família GH62 presente em organismos especializados em degradação de biomassa vegetal

Processo: 13/24622-0
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de maio de 2014
Vigência (Término): 31 de março de 2017
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Mário Tyago Murakami
Beneficiário:Flavio Henrique Moreira de Souza
Instituição-sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia, Inovações e Comunicações (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Cristalografia de proteínas   Cristalografia

Resumo

A bioconversão de materiais lignocelulósicos, em especial resíduos agroindustriais, para produção de etanol tem atraído cada vez mais a atenção dos pesquisadores como uma fonte de energia renovável capaz de substituir os combustíveis fósseis, diminuindo o impacto ambiental. Inicialmente muitos estudos foram concentrados no entendimento e desenvolvimento de tecnologias para a bioconversão da celulose, e deu-se menos ênfase para bioconversão da hemicelulose. Entretanto estudos recentes têm demonstrado que a sustentabilidade econômica do uso de resíduos lignocelulósicos para produção de biocombustíveis depende também do desenvolvimento de tecnologias de bioconversão da hemicelulose, aumentando assim o interesse e esforços nesta área. Entretanto, a hemicelulose apresenta uma estrutura muito mais complexa que a celulose e, portanto exige um número muito maior de enzimas para sua hidrólise, dentre estas enzimas as ±-L-arabinofuranosidases aparecem como enzimas essenciais para auxiliar na hidrólise total da hemicelulose, aumentando o rendimento da liberação de xilose, o carboidrato mais abundante da hemicelulose, e liberando arabinose o segundo carboidrato mais abundante encontrado na hemicelulose. Estudos recentes demonstraram que a suplementação de coquetéis enzimáticos comerciais com ±-L-arabinofuranosidases resultaram em uma maior eficiência na hidrólise de biomassa vegetal (Delabona et al., 2013), evidenciando a importância do papel dessas enzimas na degradação de biomassa vegetal. Neste sentido, o presente projeto visa estudar três ±-L-arabinofuranosidases da família de hidrolases glicosídicas GH62, produzidas pela bactéria Sorangium cellulosum, que é considerado um excelente produtor de CAZymes (Carbohydrate-Active Enzymes). Até o momento nenhum membro desta família foi caracterizado estruturalmente e, portanto não se conhece as bases moleculares para o mecanismo de catálise e especificidade. Através de uma abordagem multidisciplinar envolvendo bioquímica, cinética enzimática, biofísica, mutagênese sítio-dirigida e cristalografia de raios X, esperamos contribuir no melhor entendimento dessa família de enzimas tanto no ponto vista funcional como estrutural e, portanto no desenvolvimento ou suplementação de tecnologias envolvendo a hidrólise da hemicelulose que é de grande interesse acadêmico e aplicado.

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ZANPHORLIN, LETICIA MARIA; BUENO DE MORAIS, MARIANA ABRAHAO; DIOGO, JOSE ALBERTO; DOMINGUES, MARIANE NORONHA; MOREIRA DE SOUZA, FLAVIO HENRIQUE; RULLER, ROBERTO; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Structure-guided design combined with evolutionary diversity led to the discovery of the xylose-releasing exo-xylanase activity in the glycoside hydrolase family 43. Biotechnology and Bioengineering, v. 116, n. 4, p. 734-744, APR 2019. Citações Web of Science: 0.
DOMINGUES, MARIANE NORONHA; MOREIRA SOUZA, FLAVIO HENRIQUE; VIEIRA, PLINIO SALMAZO; BUENO DE MORAIS, MARIANA ABRAHAO; ZANPHORLIN, LETICIA MARIA; DOS SANTOS, CAMILA RAMOS; SIQUEIRA PIROLLA, RENAN AUGUSTO; HONORATO, RODRIGO VARGAS; LOPES DE OLIVEIRA, PAULO SERGIO; GOZZO, FABIO CESAR; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Structural basis of exo--mannanase activity in the GH2 family. Journal of Biological Chemistry, v. 293, n. 35, p. 13636-13649, AUG 31 2018. Citações Web of Science: 2.

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