Análise de modificações pós-traducionais de toxinas nativas e recombinantes da peçonha Tityus serrulatus por espectrometria de massas

• Processo: 13/26083-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2014
• Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2015
• Área de conhecimento: Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
• Pesquisador responsável: Eliane Candiani Arantes Braga
• Beneficiário: Fernanda Gobbi Amorim
• Supervisor: Edwin De Pauw
• Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Instituição Anfitriã: Université de Liège (ULg), Bélgica
• Vinculado à bolsa: 11/12317-3 - Clonagem e expressão heteróloga da hialuronidase e/ou novas toxinas obtidas a partir do transcriptoma da glândula da peçonha de Tityus serrulatus, BP.DR
• Assunto(s): Toxinas Toxicologia
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Modificações pós-traducionais | Peçonha | Tityus serrulatus | Toxinas | Toxicologia

Resumo

A peçonha de Tityus serrulatus é constituída por uma mistura complexa de enzimas, nucleotídeos, aminas biogênicas, muco insolúvel, oligopeptídeos, moléculas de baixa massa molas, inibidores de proteases, liberadores de histamina, aminoácidos e outros componentes orgânicos, particularmente, peptídeos com atividade neurotóxica. Vário componente tóxicos tem sido isolados e caracterizados, entretanto, apesar do seu potencial biotecnológico, sabe-se que existem vários componentes da peçonha que ainda não foram identificados, principalmente devido às dificuldades na sua obtenção. O desenvolvimento de técnicas de produção de biomoléculas em larga escala, como sistema de expressão heterólogo, é de grande importância uma vez que permite a obtenção de novos agentes terapêuticos. O monitoramento de modificações pós-transducionais é de extrema importância no processo de expressão heteróloga, uma vez que essas modificações podem interferir nas características físico-químicas, estruturais e farmacológicas das proteínas recombinantes. Durante as últimas duas décadas, a espectrometria de massas vem se tornando uma ferramenta analítica para o controle da qualidade da produção dessas proteínas e permite a determinação quantitativa e qualitativa de alta precisão de alterações moleculares e características estruturais. Portanto, este projeto tem como objetivo aplicar técnicas de espectrometria de massa na avaliação das modificações pós-traducionais em toxinas nativas e recombinantes de T. serrulatus, a fim de validar a sua expressão heteróloga visando suas potenciais aplicações biotecnológicas. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

AMORIM, FERNANDA GOBBI; LONGHIM, HELOISA TAVONI; COLOGNA, CAMILA TAKENO; DEGUELDRE, MICHEL; DE PAUW, EDWIN; QUINTON, LOIC; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Proteome of fraction from Tityus serrulatus venom reveals new enzymes and toxins. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, APR 18 2019. (14/07824-1, 15/17466-8, 12/14996-8, 13/26083-0, 11/23236-4, 14/22959-0, 13/26200-6)

AMORIM, FERNANDA GOBBI; BOLDRINI-FRANCA, JOHARA; FIGUEIREDO BORDON, KARLA DE CASTRO; CARDOSO, IARA AIME; DE PAUW, EDWIN; QUINTON, LOUC; KASHIMA, SIMONE; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Heterologous expression of rTsHyal-1: the first recombinant hyaluronidase of scorpion venom produced in Pichia pastoris system. Applied Microbiology and Biotechnology, v. 102, n. 7, p. 3145-3158, APR 2018. (11/12317-3, 13/26083-0, 12/14996-8)

CERNI, FELIPE AUGUSTO; PUCCA, MANUELA BERTO; AMORIM, FERNANDA GOBBI; FIGUEIREDO BORDON, KARLA DE CASTRO; ECHTERBILLE, JULIEN; QUINTON, LOIC; DE PAUW, EDWIN; PEIGNEUR, STEVE; TYTGAT, JAN; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Isolation and characterization of Ts19 Fragment II, a new long-chain potassium channel toxin from Tityus serrulatus venom. Peptides, v. 80, p. 9-17, JUN 2016. (13/21342-7, 12/13590-8, 13/21329-0, 13/26083-0, 11/12317-3)