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Dinâmica Molecular de modelos simplificados da enzima SOD1 nas suas formas Holo e Apo

Processo: 14/05831-0
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de agosto de 2014
Vigência (Término): 31 de julho de 2015
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Jorge Chahine
Beneficiário:Ana Paula Ribeiro Povinelli
Instituição-sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Estabilidade   Dobramento de proteína

Resumo

A enzima conhecida por superóxido dismutase (SOD) catalisa reação que transforma o radical superóxido O2- em oxigênio e peróxido de hidrogênio. Uma espécie dessas enzimas, denominada Cu,Zn-superóxido dismutase (SOD1), tem cobre e zinco na sua estrutura nativa e é dependente dos metais para realizar a catálise. Nesse projeto pretende-se realizar simulações de dinâmica molecular em modelos simplificados de proteínas, com o objetivo de descrever o enovelamento da cadeia protéica na presença e ausência dos metais. As simulações têm como base a estrutura nativa da proteína. Constrói-se um potencial onde o mínimo da energia ocorre quando a cadeia adquire sua forma nativa. As trajetórias oriundas das simulações permitem obter o perfil de energia livre e assim estimar a estabilidade relativa das conformações da cadeia. Estudos de caráter experimentais mostram que a estabilidade protéica pode depender da presença dos metais, particularmente do zinco. Assim, o projeto tem o objetivo de realizar simulações na presença (estrutura "Holo") e ausência (estrutura "Apo") dos metais para verificar como a estabilidade do estado nativo se modifica nessas duas situações, o que permitiria comparar com dados experimentais. O potencial será construído a partir das duas estruturas, Holo e Apo, depositadas no banco de dados PDB.