Caracterização proteômica do efeito de peçonha de Crotalus durissus terrificus sob...
- Auxílios pontuais (curta duração)
| Processo: | 14/23285-3 |
| Linha de fomento: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Mestrado |
| Vigência (Início): | 01 de março de 2015 |
| Vigência (Término): | 31 de agosto de 2015 |
| Área do conhecimento: | Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica |
| Pesquisador responsável: | Eliane Candiani Arantes Braga |
| Beneficiário: | Gisele Adriano Wiezel |
| Supervisor no Exterior: | Beatrix Ueberheide |
| Instituição-sede: | Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil |
| Local de pesquisa : | NYU Langone Medical Center, Estados Unidos |
| Vinculado à bolsa: | 14/06170-8 - Caracterização bioquímica e avaliação in vitro da ativação de fibroblastos e do potencial leishmanicida de uma L-aminoácido oxidase (LAAO) da peçonha de Crotalus durissus terrificus, BP.MS |
Resumo Acidentes ofídicos são considerados um sério problema de saúde pública em países tropicais e, no Brasil, peçonhas de serpentes do gênero Crotalus possuem a maior letalidade. Dentro desse gênero, a subespécie mais abundante é a Crotalus durissus terrificus. A peçonha é o resultado de um processo evolucionário de algumas serpentes e apresenta múltiplas funções, incluindo imobilização, morte e digestão da presa. Peçonhas de serpentes são compostas por uma mistura de proteínas, peptídeos e compostos minerais e orgânicos que afetam uma enorme variedade de processos biológicos. Muitos desses componentes são moléculas bioativas de alto interesse científico devido à sua importância no envenenamento e potencial terapêutico e o estudo dessas toxinas pode contribuir para o desenvolvimento de novos fármacos e antivenenos mais específicos. L-aminoácido oxidases (LAAOs) são flavoenzimas que catalisam a oxidação de L-aminoácidos, produzindo concomitantemente peróxido de hidrogênio e amônia. Muitas atividades biológicas têm sido relatadas para LAAOs, incluindo indução de apoptose, mudanças na agregação plaquetária, atividades antitumoral, antiviral e antiparasitária e ativação de células do sistema imunológico. No entanto, LAAOs isoladas de peçonhas de serpentes geralmente apresentam certa instabilidade após congelamento e liofilização, ocasionando diminuição na atividade catalítica, o que dificulta sua aplicação biotecnológica. Assim, o objetivo deste estudo é caracterizar algumas modificações pós-traducionais (glicosilação e padrões de ponte dissultefo) de uma L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente C. d. terrificus através de modernas ferramentas de espectrometria de massas. Estudos de caracterização estrutural e funcional são necessários para ampliar a compreensão da relação estrutura-função dessa enzima, o que pode levar ao desenvolvimento de estratégias para aumentar sua estabilidade, permitindo seu uso biotecnológico. (AU) | |