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Caracterização de modificações pós-traducionais de uma L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente Crotalus durissus terrificus

Processo: 14/23285-3
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Mestrado
Vigência (Início): 01 de março de 2015
Vigência (Término): 31 de agosto de 2015
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
Pesquisador responsável:Eliane Candiani Arantes Braga
Beneficiário:Gisele Adriano Wiezel
Supervisor no Exterior: Beatrix Ueberheide
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Local de pesquisa : NYU Langone Medical Center, Estados Unidos  
Vinculado à bolsa:14/06170-8 - Caracterização bioquímica e avaliação in vitro da ativação de fibroblastos e do potencial leishmanicida de uma L-aminoácido oxidase (LAAO) da peçonha de Crotalus durissus terrificus, BP.MS

Resumo

Acidentes ofídicos são considerados um sério problema de saúde pública em países tropicais e, no Brasil, peçonhas de serpentes do gênero Crotalus possuem a maior letalidade. Dentro desse gênero, a subespécie mais abundante é a Crotalus durissus terrificus. A peçonha é o resultado de um processo evolucionário de algumas serpentes e apresenta múltiplas funções, incluindo imobilização, morte e digestão da presa. Peçonhas de serpentes são compostas por uma mistura de proteínas, peptídeos e compostos minerais e orgânicos que afetam uma enorme variedade de processos biológicos. Muitos desses componentes são moléculas bioativas de alto interesse científico devido à sua importância no envenenamento e potencial terapêutico e o estudo dessas toxinas pode contribuir para o desenvolvimento de novos fármacos e antivenenos mais específicos. L-aminoácido oxidases (LAAOs) são flavoenzimas que catalisam a oxidação de L-aminoácidos, produzindo concomitantemente peróxido de hidrogênio e amônia. Muitas atividades biológicas têm sido relatadas para LAAOs, incluindo indução de apoptose, mudanças na agregação plaquetária, atividades antitumoral, antiviral e antiparasitária e ativação de células do sistema imunológico. No entanto, LAAOs isoladas de peçonhas de serpentes geralmente apresentam certa instabilidade após congelamento e liofilização, ocasionando diminuição na atividade catalítica, o que dificulta sua aplicação biotecnológica. Assim, o objetivo deste estudo é caracterizar algumas modificações pós-traducionais (glicosilação e padrões de ponte dissultefo) de uma L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente C. d. terrificus através de modernas ferramentas de espectrometria de massas. Estudos de caracterização estrutural e funcional são necessários para ampliar a compreensão da relação estrutura-função dessa enzima, o que pode levar ao desenvolvimento de estratégias para aumentar sua estabilidade, permitindo seu uso biotecnológico. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
WIEZEL, GISELE A.; RUSTIGUEL, JOANE K.; MORGENSTERN, DAVID; ZOCCAL, KARINA E.; FACCIOLI, LUCIA H.; CRISTINA NONATO, M.; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE C. Insights into the structure, function and stability of bordonein-L, the first L-amino acid oxidase from Crotalus durissus terrificus snake venom. Biochimie, v. 163, p. 33-49, AUG 2019. Citações Web of Science: 0.
WIEZEL, GISELE A.; BORDON, KARLA C. F.; SILVA, RONIVALDO R.; GOMES, MARIO S. R.; CABRAL, HAMILTON; RODRIGUES, VERIDIANA M.; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE C. Subproteome of Lachesis muta rhombeata venom and preliminary studies on LmrSP-4, a novel snake venom serine proteinase. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, APR 15 2019. Citações Web of Science: 0.
CORDEIRO, FRANCIELLE ALMEIDA; COUTINHO, BARBARA MARQUES; WIEZEL, GISELE ADRIANO; FIGUEIREDO BORDON, KARLA DE CASTRO; BREGGE-SILVA, CRISTIANE; ROSA-GARZON, NATHALIA GONSALES; CABRAL, HAMILTON; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Purification and enzymatic characterization of a novel metalloprotease from Lachesis muta rhombeata snake venom. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 24, NOV 22 2018. Citações Web of Science: 0.

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