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Homeostase do metabolismo antioxidante: um novo papel para o níquel?

Processo: 15/05812-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de agosto de 2015
Vigência (Término): 07 de fevereiro de 2017
Área do conhecimento:Ciências Agrárias - Agronomia
Pesquisador responsável:Paulo Mazzafera
Beneficiário:Caio Cezar Fabiano Barbosa dos Santos
Instituição-sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Glutationa   Nutrição mineral de plantas   Níquel   Estresse oxidativo

Resumo

O micronutriente Ni tem sua essencialidade justificada em plantas por ser o ativador da enzima urease e, assim, permitir a reciclagem de nitrogênio a partir da degradação de níveis tóxicos de ureia. Além dos papéis metabólicos e bioquímicos que o Ni pode exercer através da urease, estudos recentes mostram que este metal pode ativar uma isoforma de glioxalase I importante na degradação de MG, um potente composto citotóxico. Foi demonstrado que as glioxalases (I e II) são essenciais em plantas não somente para degradação de MG produzido no metabolismo normal mas também quando existe aumento de sua concentração durante situações de estresse salino, osmótico e oxidativo. Além disso, essas enzimas consomem e regeneram glutationa reduzida no processo de degradação de MG, o que pode ser uma característica importante no combate ao estresse oxidativo. O projeto tem por objetivo verificar se a essencialidade do Ni, através da ativação da glioxalase I, se estende ao mecanismo antioxidativo de plantas. Para tal, plântulas de arroz (Oryza sativa) serão expostas a estresse salino e oxidativo (por adição da NaCl e H2O2), na presença ou ausência de Ni, e serão feitas determinações de atividade e expressão gênica de enzimas e do nível de compostos do sistema de glioxalases e do sistema antioxidativo. Uma segunda parte do estudo pretende verificar o papel do Ni no balanço de glutationa reduzida exclusivamente no sistema de glioxalases. Para tal serão utilizados inibidores da síntese de glutationa e de glutationa redutase