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Regulação do pilus Tipo IV de Xanthomonas citri

Processo: 15/17073-6
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de setembro de 2015
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2016
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Shaker Chuck Farah
Beneficiário:Raphael Dias Teixeira
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:11/07777-5 - Sinalização por c-di-GMP e o sistema de secreção de macromoléculas do tipo IV em Xanthomonas citri, AP.TEM
Assunto(s):Proteínas   Xanthomonas

Resumo

O pilus tipo IV (T4P) é uma estrutura localizada na superfície da célula envolvida com diferentes comportamentos bacterianos incluindo motilidade tipo "twitching", adesão em superfícies, transformação natural, formação de biofilme, secreção de proteínas e quimiotaxia. O filamento do T4P é um polímero flexível e helicoidal, com diâmetro entre 60-80Å e composto principalmente por subunidades de PilA que são clivadas pela prepilina peptidase, PilD, antes de serem incorporadas na base do T4P na membrana interna bacteriana. Estas pilinas maduras são polimerizadas por PilB e despolimerizadas por PilT, ambos hexâmeros com atividade ATPásica (vide Fig. 5 do Projeto Temático). A formação (biogênese) e regulação do T4P é um processo complexo e pouco conhecido, envolvendo uma grande quantidade de proteínas (40 proteínas descritas em Pseudomonas).T4Ps são necessárias para um tipo de motilidade bacteriana chamada de "twitching", um movimento coordenado de pequenos grupos de células sobre uma superfície sólida. As células conseguem se arrastar sobre a superfície por meio de ciclos de extensão (polimerização), adesão e retração (despolimerização) de T4P. A biogênese, polimerização e despolimerização do T4P são controladas por fatores ambientais em uma maneira não muito bem compreendida, mas que depende da proteína FimX com domínios RR-PAS-GGDEF-EAL e também da proteína PilZ. Interessantemente, estudos estruturais e enzimáticos demonstraram que os domínios GGDEF e EAL de FimX são inativos. Contudo, o domínio EAL retém sua capacidade de ligar a c-di-GMP e esta ligação controla sua localização unipolar. O genoma de Xac codifica por todas as proteínas conhecidamente necessárias para a formação de T4P e nosso grupo vem estudando este sistema nos últimos anos. Resolvemos a estrutura de PilZXAC1133 e demonstramos que ela não liga c-di-GMP, mas interage com o domínio EAL de FimXXAC2398 e com a ATPase PilBXAC3239. Porém, o papel do T4P em motilidade ou outros comportamentos de Xac não está bem compreendido e a maneira pela qual FimX e PilZ contribuem para a regulação da biogênese do T4P em resposta ao c-di-GMP, talvez por meio de suas interações com PilB, ainda é desconhecida.

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