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Estudo do polimorfismo de pequenas moléculas inibidoras da tirosina quinase

Processo: 15/15456-5
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Pesquisa
Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2016
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2017
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Farmácia - Análise e Controle de Medicamentos
Pesquisador responsável:Gabriel Lima Barros de Araujo
Beneficiário:Gabriel Lima Barros de Araujo
Anfitrião: Stephen R. Byrn
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCF). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Local de pesquisa : Purdue University, Estados Unidos  
Assunto(s):Análise térmica   Polimorfismo genético

Resumo

O polimorfismo pode ocasionar desvios de qualidade durante o processo produtivo e influenciar o desempenho dos medicamentos. Por isso, o entendimento do fenômeno e suas implicações abre um campo amplo de possibilidades a serem exploradas na área farmacêutica, incluindo o surgimento de novos paradigmas e ferramentas na garantia da qualidade de medicamentos. As pequenas moléculas inibidoras da tirosina quinase (ITQ) representam um grupo de fármacos antitumorais de administração oral em rápida expansão e extremamente promissor. Embora as informações sobre o polimorfismo desses fármacos estejam descritas nas patentes, os dados básicos sobre a estrutura e a termodinâmica são de baixa qualidade em termos de medidas e as diferenças e os enganos entre as formas cristalinas são evidentes. Adicionalmente, o polimorfismo é um importante fator que pode impactar na biodisponibilidade e, consequentemente, na eficácia clinica desses compostos, uma vez que apresentam baixa solubilidade em água. Esse projeto tem como escopo e foco: (i) preparar polimorfos, solvatos, ou co-cristais de ITQs; (ii) caracterizá-los em termos de estrutura e estabilidade termodinâmica; (iii) avaliá-los em termos de desempenho biofarmacêutico.

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:
Estrutura de agente antitumoral é analisada com luz síncrotron 

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
DE ARAUJO, GABRIEL L. B.; BENMORE, CHRIS J.; BYRN, STEPHEN R. Local Structure of Ion Pair Interaction in Lapatinib Amorphous Dispersions characterized by Synchrotron X-Ray diffraction and Pair Distribution Function Analysis. SCIENTIFIC REPORTS, v. 7, APR 11 2017. Citações Web of Science: 4.
ZELLER, MATTHIAS; BARROS DE ARAUJO, GABRIEL LIMA; PARKER, TREV; RAI, AMRINDER SINGH; BYRN, STEPHEN R. A new solvate of afatinib, a specific inhibitor of the ErbB family of tyrosine kinases. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION E-CRYSTALLOGRAPHIC COMMUNICATIONS, v. 73, n. 3, p. 417+, MAR 2017. Citações Web of Science: 0.
DE ARAUJO, GABRIEL L. B.; ZELLER, MATTHIAS; SMITH, DANIEL; NIE, HAICHEN; BYRN, STEPHEN R. Unexpected Single Crystal Growth Induced by a Wire and New Crystalline Structures of Lapatinib. Crystal Growth & Design, v. 16, n. 10, p. 6122-6130, OCT 2016. Citações Web of Science: 1.

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