| Processo: | 15/18712-2 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Mestrado |
| Data de Início da vigência: | 01 de março de 2016 |
| Data de Término da vigência: | 31 de outubro de 2017 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas |
| Pesquisador responsável: | Andrea Balan Fernandes |
| Beneficiário: | Pamela de Oliveira Pena |
| Instituição Sede: | Instituto de Ciências Biomédicas (ICB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 11/20468-1 - Modelos biológicos de interação planta-patógeno para o entendimento de mecanismos de patogenicidade e adaptação de fitobactérias, respostas de defesa e desenvolvimento de doença em citros, AP.TEM |
| Assunto(s): | Xanthomonas citri Elementos estruturais de proteínas Transportadores de cassetes de ligação de ATP Fosfatos |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Fosfato | PhoU | sistema dois-componentes | transportadores ABC | Xanthomonas citri | Estrutura de Proteínas |
Resumo Fósforo é o quarto elemento mais importante para o desenvolvimento celular ligado à biossíntese de moléculas, fosforilação e produção de energia. Em Escherichia coli sua regulação é realizada através do regulon Pho, um conjunto de operons capazes de codificar proteínas de sensoriamento, como o sistema dois componentes PhoR/PhoB, e proteínas transportadoras do tipo ABC, como o sistema Pst (Phosphate Specific Transport). Dentre as proteínas de importância para o regulon Pho está a proteína repressora PhoU, que é responsável pela modulação/sinalização destes sistemas. Ortólogos de PhoU de microrganismos diversos tiveram suas estruturas tri-dimensionais resolvidas com o intuito de determinar seu mecanismo de ação. Não existe, porém, nenhum dado estrutural ou funcional de PhoU em patógenos de plantas, como Xanthomonas axonopodis pv. Citri, microrganismo causador do cancro cítrico e responsável por significativas perdas econômicas. Em trabalhos recentes, nosso grupo tem caracterizado proteínas do transportador ABC Pst bem como demonstrado a presença do sistema dois componentes e sua importância nos processos de crescimento, infecção e patogênese de X. citri em plantas de Citrus sinensis. Dando continuidade a estes estudos, este projeto visa compreender a função de PhoU em X. citri por meio da caracterização funcional e estrutural desta proteína. Pretende-se resolver sua estrutura tri-dimensional por cristalografia e avaliar a interação com a proteína quinase PhoR utilizando métodos biofísicos e espectroscópicos. | |
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