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Análise morfológica da formação de apicoplasto em Plasmodium Falciparum

Processo: 14/23330-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado
Vigência (Início): 01 de maio de 2016
Vigência (Término): 26 de dezembro de 2019
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Parasitologia - Protozoologia de Parasitos
Pesquisador responsável:Carsten Wrenger
Beneficiário:Marleen Linzke
Instituição-sede: Instituto de Ciências Biomédicas (ICB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Malária

Resumo

O parasite da malária Plasmodium falciparum possui organelas como a mitocôndria e um compartimento, semelhante ao cloroplasto, chamado apicoplasto, os quais estão ausentes no hospedeiro humano. Interferência com as vias metabólicas presentes neste último provaram-se serem letais para o parasita. Durante a esquizogônia P. falciparum precisa distribuir essa organela para os merozoitas recém gerados, o que requer a presença de proteínas específicas. Nós já identificamos uma enzima, MinD, como pertencente as proteínas Min em plantas. A proteína é predita como endereçada ao apicoplasto e atua como uma fosfatase. O alvo deste projeto é caracterizar a enzima recombinante de Plasmodium e identificar seu papel na distribuição de organelas, empregando para isso parasitas geneticamente modificados superexpressando a enzima MinD com uma Strep-tag. Subsequentes modificações por mutação na linhagem celular superexpressando a PfMinD serão utilizadas para visualizar mudanças morfológicas no apicoplasto de parasitas expressando GFP. A descoberta de proteínas envolvidas na distribuição de organelas é apontada como um bom alvo terapêutico, visto que é restrita ao parasita.

Publicações científicas (4)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BATISTA, FERNANDO A.; BOSCH, SORAYA S.; BUTZLOFF, SABINE; LUNEV, SERGEY; MEISSNER, KAMILA A.; LINZKE, MARLEEN; ROMERO, ATILIO R.; WANG, CHAO; MUELLER, INGRID B.; DOMLING, ALEXANDER S. S.; GROVES, MATTHEW R.; WRENGER, CARSTEN. Oligomeric protein interference validates druggability of aspartate interconversion in Plasmodium falciparum. MICROBIOLOGYOPEN, v. 8, n. 7 JUL 2019. Citações Web of Science: 0.
LUNEV, SERGEY; BUTZLOFF, SABINE; ROMERO, ATILIO R.; LINZKE, MARLEEN; BATISTA, FERNANDO A.; MEISSNER, KAMILA A.; MUELLER, INGRID B.; ADAWY, ALAA; WRENGER, CARSTEN; GROVES, MATTHEW R. Oligomeric interfaces as a tool in drug discovery: Specific interference with activity of malate dehydrogenase of Plasmodium falciparum in vitro. PLoS One, v. 13, n. 4 APR 25 2018. Citações Web of Science: 2.
LUNEV, SERGEY; BOSCH, SORAYA S.; BATISTA, FERNANDO A.; WANG, CHAO; LI, JINGYAO; LINZKE, MARLEEN; KRUITHOF, PAUL; CHAMOUN, GEORGE; DOMLING, ALEXANDER S. S.; WRENGER, CARSTEN; GROVES, MATTHEW R. Identification of a non-competitive inhibitor of Plasmodium falciparum aspartate transcarbamoylase. Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 497, n. 3, p. 835-842, MAR 11 2018. Citações Web of Science: 0.
MEISSNER, KAMILA A.; LUNEV, SERGEY; WANG, YUAN-ZE; LINZKE, MARLEEN; BATISTA, FERNANDO DE ASSIS; WRENGER, CARSTEN; GROVES, MATTHEW R. Drug Target Validation Methods in Malaria - Protein Interference Assay (PIA) as a Tool for Highly Specific Drug Target Validation. CURRENT DRUG TARGETS, v. 18, n. 9, p. 1069-1085, 2017. Citações Web of Science: 4.

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