Busca avançada
Ano de início
Entree

Clonagem, expressão, purificação, caracterização biofísica e funcional de membros da família da co-chaperona Hsp110 humana com ênfase em seu papel em sistemas de desagregação de proteínas

Processo: 16/04246-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de junho de 2016
Vigência (Término): 11 de junho de 2017
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Gabriela de Mello Gandelini
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Proteínas   Dobramento de proteína   Chaperonas moleculares   Proteínas de choque térmico HSP70

Resumo

O enovelamento incorreto de proteínas pode ocasionar diversas doenças e até mesmo o envelhecimento. Ele pode levar à perda de função das proteínas ou acarretar na formação de agregados proteicos amiloidogênicos. Para se proteger desses agregados, diversos organismos expressam chaperonas moleculares da família Hsp100 (ClpB em bactéria, Hsp104 em levedura e Hsp101 em plantas, por exemplo), que são capazes de desagregar outras proteínas levando à reativação das mesmas. Surpreendentemente, metazoários não possuem um gene para a família da Hsp100. Contudo, estudos recentes mostraram que um membro da família da co-chaperona Hsp110, juntamente com as chaperonas Hsp70 e Hsp40, cooperam em um sistema com função desagregase. Nosso grupo de pesquisa já expressou e caracterizou as chaperonas Hsp70 e Hsp40 humanas, tanto em termos de conformação quanto de função. Recentemente, obtivemos 3 cDNAs de membros da família da co-chaperona Hsp110 humana, sendo que apenas um destes membros foi testado quanto à atividade desagregase. Dessa forma, este projeto apresenta como objetivo a investigação da atividade chaperona dos outros dois membros ainda não estudados. Para tal, vamos cloná-los, expressá-los, purificá-los, caracterizá-los e testá-los, isolados e em conjunto com outras chaperonas, quanto à função de desagregação. Os resultados obtidos têm potencial para acrescentar significativamente o conhecimento sobre a homeostase proteica na célula, podendo gerar insumos que tenham aplicação médica e biotecnológica.

Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.