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Influência de um domínio acessório nas características bioquímicas e estruturais da celulase CelE2

Processo: 16/01926-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de maio de 2016
Vigência (Término): 28 de fevereiro de 2018
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Fábio Márcio Squina
Beneficiário:Agnes Cristina Pimentel
Instituição-sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia, Inovações e Comunicações (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:14/06923-6 - Recalcitrância da biomassa de cana-de-açúcar: fundamentos relacionados à formação da parede celular, ao pré-tratamento e à digestão enzimática, aplicados no desenvolvimento de novos modelos de biorrefinarias, AP.BIOEN.TEM
Assunto(s):Metagenômica

Resumo

Diversos tratamentos físico-químicos e enzimáticos são aplicados para superar a recalcitrância da parede celular vegetal à degradação. As glicosil hidrolases (GHs) compõem uma classe de enzimas amplamente utilizadas nos processos enzimáticos por atuarem na hidrólise das ligações glicosídicas de polissacarídeos. Além do domínio catalítico, diversas GHs apresentam domínios acessórios, que podem influenciar em diversos aspectos bioquímicos e estruturais. Resultados anteriores mostraram que a celulase CelE2 de origem metagenômica apresenta em sua arquitetura um domínio N-terminal característico da família GH5 e um segundo domínio C-terminal com identidade para o domínio Calx-², descrito como domínio citoplasmático envolvido na troca de íons sódio e cálcio. Estudos preliminares indicaram a influência deste domínio na atividade enzimática de CelE2. Trata-se de um domínio previamente identificado em outras glicosil hidrolases, mas sem função claramente definida nestes casos. Neste contexto, o objetivo deste projeto é a elucidação da influência do domínio C-terminal na atividade enzimática de CelE2. Para isso, serão estudadas as propriedades biofísicas e estruturais através de análises como dicroísmo circular, espalhamento de raio-X de baixo ângulo, estudos cristalográficos e difração de raios-X. Além disso, será avaliada a capacidade do domínio C-terminal em se ligar a carboidratos, visto que a comparação com o banco de dados do dbCAN apontou similaridade, ainda que com baixa significância, com domínios de ligação a carboidratos da família 35. Por fim, os dados obtidos servirão como dados de entrada para estudos de dinâmica molecular para avaliação das prováveis interações moleculares entre os dois domínios da celulase CelE2. Trata-se de uma arquitetura modular sobre a qual ainda não existem estudos aprofundados e que pode trazer subsídios para o desenho racional de glicosil hidrolases.

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PIMENTEL, AGNES C.; EMATSU, GABRIELA C. G.; LIBERATO, MARCELO V.; PAIXAO, DOUGLAS A. A.; FRANCO CAIRO, JOAO PAULO L.; MANDELLI, FERNANDA; TRAMONTINA, ROBSON; GANDIN, CESAR A.; DE OLIVEIRA NETO, MARIO; SQUINA, FABIO M.; ALVAREZ, THABATA M. Biochemical and biophysical properties of a metagenome-derived GH5 endoglucanase displaying an unconventional domain architecture. International Journal of Biological Macromolecules, v. 99, p. 384-393, JUN 2017. Citações Web of Science: 5.
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

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