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Caracterização funcional da isoforma a do fator de tradução eIF5A

Processo: 13/23620-4
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado
Vigência (Início): 01 de junho de 2016
Vigência (Término): 30 de setembro de 2019
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biologia Geral
Pesquisador responsável:Augusto Ducati Luchessi
Beneficiário:Karina Danielle Pereira
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Aplicadas (FCA). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Limeira , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:10/18095-0 - Estudo do fator de início de tradução de eucariotos 5A (eIF5A) em mamíferos, AP.JP
Bolsa(s) vinculada(s):17/11534-7 - Análise de eIF5A no contexto da sensibilidade à insulina, BE.EP.DR
Assunto(s):Expressão gênica   Síntese proteica   Fator de iniciação 5A em eucariotos

Resumo

O fator de início de tradução de eucariotos 5A (EIF5A) é uma proteína altamente conservada em eucariotos e entre seus homólogos de arqueas. Caracteriza-se por ser a única proteína conhecida a apresentar o resíduo de aminoácido hipusina, o qual é produzida a partir de uma modificação pós-traducional essencial para a atividade da proteína. Este fator já foi relacionado com início de tradução, transporte nucleocitoplasmático, decaimento de mRNA, proliferação celular e replicação do HIV-1. Estudos recentes colocam EIF5A novamente no cenário da síntese proteica, mais especificamente na etapa de elongação. Em humanos são conhecidas cinco variantes do mRNA de EIF5A (variantes A, B, C, D e X5) derivadas de um possível evento de splicing alternativo associado ao exon 1. As variantes B, C, D e X5 codificam a proteína EIF5A isoforma B, reconhecida como regular e associada com os estudos até o momento. O exon alternativo na variante A estabelece um códon de iniciação na mesma fase de leitura que o códon de iniciação presente no exon 2, o qual é considerado regular, está presente nos demais transcritos de EIF5A e é responsável pela produção da isoforma B da proteína. Como consequência, é predito que a variante A codifique uma isoforma de EIF5A, denominada isoforma A, apresentando uma sequência adicional de 30 resíduos de aminoácido (MCGTGGTDSKTRRPPHRASFLKRLESKPLK) na extremidade amino terminal da proteína. Até o presente momento não há qualquer outra informação sobre a isoforma A de EIF5A e este projeto tem por objetivo investigar sua função.

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
GOMES DE PROENCA, ANDRE RICARDO; PEREIRA, KARINA DANIELLE; MENEGUELLO, LETICIA; TAMBORLIN, LETICIA; LUCHESSI, AUGUSTO DUCATI. Insulin action on protein synthesis and its association with eIF5A expression and hypusination. MOLECULAR BIOLOGY REPORTS, v. 46, n. 1, p. 587-596, FEB 2019. Citações Web of Science: 0.

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