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Estudo de estabilidade e atividade do anti-leucêmico L-asparaginase na presença de diferentes líquidos iônicos e polímeros

Processo: 16/09606-7
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de junho de 2016
Vigência (Término): 31 de maio de 2017
Área do conhecimento:Engenharias - Engenharia Química - Tecnologia Química
Pesquisador responsável:Jorge Pereira
Beneficiário:Thainá de Souza Pecorari
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCFAR). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:14/16424-7 - Otimização e aumento de escala do processo de extração líquido-líquido com líquidos iônicos (LIs) como ferramenta de separação sustentável do biofármaco antileucêmico L-asparaginase (ASPase), AP.JP
Assunto(s):Polímeros (química orgânica)   Líquidos iônicos   Atividade enzimática   Biotecnologia   Estabilidade enzimática   Biofármacos   Purificação de proteínas

Resumo

A procura de novos fármacos para tratamento de pacientes onco-hematológicos induziu um recente interesse no estudo dos processos de produção e purificação de diferentes biofármacos. Entre esses biofármacos, a L-Asparaginase (ASPase), uma enzima tetramérica usada em sessões de quimioterapia, surgiu como um dos mais atraentes para o tratamento de Leucemia Linfóide/Linfoblástica Aguda (LLA) infanto-juvenil. No entanto, a sua purificação é ainda uma das etapas limitantes quando a enzima é produzida por meio fermentativo, uma vez que normalmente é produzida em concentrações bastante baixas. Na purificação são muito utilizados processos de extração líquido-líquido, os quais purificam e concentram a enzima. Dentre estes, a possibilidade de utilização de sistemas de duas fases aquosas (SDFA) como métodos de extração líquido-líquido alternativos, levou à criação do projeto Jovem Pesquisador, no qual se pretende purificar a ASPase a partir de meios fermentados usando SDFA combinando LIs e polímeros. Assim, para validar a utilização desses SDFA, é necessário avaliar se esses compostos não destabilizam a ASPase, e mantêm a sua atividade enzimática. Tendo em conta este pressuposto, o objetivo deste projeto de IC é avaliar quais são os LIs e Polímeros (diferentes Polietileno Glicóis (PEGs)) que não destabilizem, nem desativem a ASPase. Desse modo, será avaliada a estabilidade e atividade da ASPase comercial a diferentes concentrações de LIs e PEGs, diferentes temperaturas e pHs. Desta maneira, é pretendido definir uma série de compostos (LIs e PEGs) que não apresentam efeitos negativos para a ASPase e possam ser posteriormente utilizados na purificação da enzima produzida por a partir de meio fermentado de P. pastoris recombinante. (AU)

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