| Processo: | 16/14228-1 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de outubro de 2016 |
| Data de Término da vigência: | 31 de outubro de 2017 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas |
| Pesquisador responsável: | Carlos Henrique Inacio Ramos |
| Beneficiário: | Käthe Margareta Dahlström |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM |
| Assunto(s): | Proteínas Chaperonas moleculares |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Chaperonas moleculares | Enovelamento de proteínas | interação entre proteínas | Relação estrutura função | Proteínas |
Resumo A grande importância de se entender a interação da Hsp90 com outras proteínas pode ser constatada pelo fato desta chaperona ser uma 'proteína-hub' que interage com pelo menos 10% das proteínas expressas em eucariotos. Contudo, pouca informação existe sobre as regiões de interação devido, entre outros fatores menos preponderantes, à alta massa molecular da Hsp90, de algumas interações serem transientes e da dificuldade de se obter algumas proteínas parceiras em alta concentração para estudos. Além do descrito acima existe pouca informação também sobre como outros fatores além de interação com proteínas afetam a estrutura e função da Hsp90 e também do sistema Hsp90-Hsp70. Para obter informações relacionadas aos tópicos acima utilizaremos estratégias para tentar obter informações em média e alta resolução das proteínas isoladas e associadas. (AU) | |
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