Simulações de QM/MM híbridas de feruloil esterases: mecanismo de clivagem de complexos lignina-carboidrato em paredes celulares de plantas

• Processo: 16/22956-7
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
• Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2017
• Vigência (Término): 31 de janeiro de 2018
• Área do conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
• Pesquisador responsável: Munir Salomao Skaf
• Beneficiário: Rodrigo Leandro Silveira
• Supervisor: Gregg Beckham
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Local de pesquisa: National Renewable Energy Laboratory (NREL), Estados Unidos
• Vinculado à bolsa: 14/10448-1 - Aspectos moleculares da arquitetura de paredes celulares de plantas, BP.PD
• Assunto(s): Química teórica Biomassa lignocelulósica Feruloil esterases Hemicelulose Lignina Parede celular vegetal
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: feruloyl esterase | hemicellulose | lignin | Mm | molecular dynamics | plant cell wall | Qm | Química Teórica Computacional

Resumo

Biomassa lignicelulósica constitui uma enorme fonte de biopolímeros que podem ser utilizados para a produção de biocombustíveis e produtos químicos com alto valor agregado. Devido à resistência natural à degradação das paredes celulares de plantas (recalcitrância), os coquetéis enzimáticos usualmente empregados para a despolimerização de seus componentes não são efetivos em aplicações industriais de larga escala. Os complexos covalentes de lignina e carboidratos (LCC, lignin-carbohydrate complex) representam um dos componentes majoritários da recalcitrância lignocelulósica. A presença dos LCCs na biomassa reduz drasticamente sua digestibilidade por enzimas hidrolíticas. As enzimas feruloil esterases (FAE, ferulic acid esterase), secretadas por fungos celulolíticos, clivam ligações ester que ligam hemiceluloses à lignina nos LCCs, podendo, portanto, liberar a lignina da hemicelulose. As FAEs agem como enzimas acessórias, que, ao clivar os LCCs, auxiliam glicosídeo hidrolases e enzimas oxidativas a entrarem em contato com seus substratos-alvo na parede celular, resultando em uma digestibilidade mais eficiente. Neste projeto, propomos aplicar técnicas modernas de simulações computacionais baseadas em potenciais híbridos quânticos e clássicos (QM/MM, quantum mechanics/molecular mechanics) para elucidar o mecanismo enzimático das FAEs sobre os LCCs. Esses estudos contribuirão para construir uma base racional para engenharia de enzimas objetivando o aumento das taxas de conversão de biomassa lignocelulósica. O projeto será conduzido no National Renewable Energy Laboratory (NREL), nos Estados Unidos, cuja equipe vem realizando grandes esforços focados em compreender os mecanismos de enzimas ativas em paredes celulares utilizando as mais modernas e rigorosas técnicas de química computacional. Atualmente, já existem colaborações entre nosso grupo na Unicamp e o NREL, e o presente projeto objetiva fortalecer os esforços conjuntos para elucidar os aspectos moleculares envolvidos na degradação de biomassa lignocelulósica no âmbito do Center for Computational Engineering & Sciences, um dos CEPID financiados pela Fapesp (Proc. 2013/08293-7). (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

AUSTIN, HARRY P.; ALLEN, MARK D.; DONOHOE, BRYON S.; RORRER, NICHOLAS A.; KEARNS, FIONA L.; SILVEIRA, RODRIGO L.; POLLARD, BENJAMIN C.; DOMINICK, GRAHAM; DUMAN, RAMONA; EL OMARI, KAMEL; et al. Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase. PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, v. 115, n. 19, p. E4350-E4357, MAY 8 2018. (13/08293-7, 14/10448-1, 16/22956-7)

SILVEIRA, RODRIGO L.; KNOTT, BRANDON C.; PEREIRA, CAROLINE S.; CROWLEY, MICHAEL F.; SKAF, MUNIR S.; BECKHAM, GREGG T.. Transition Path Sampling Study of the Feruloyl Esterase Mechanism. Journal of Physical Chemistry B, v. 125, n. 8, p. 2018-2030, MAR 4 2021. (15/25031-1, 17/01151-3, 16/22956-7, 13/08293-7, 14/10448-1)

MALLINSON, SAM J. B.; MACHOVINA, MELODIE M.; SILVEIRA, RODRIGO L.; GARCIA-BORRAS, MARC; GALLUP, NATHAN; JOHNSON, CHRISTOPHER W.; ALLEN, MARK D.; SKAF, MUNIR S.; CROWLEY, MICHAEL F.; NEIDLE, ELLEN L.; et al. A promiscuous cytochrome P450 aromatic O-demethylase for lignin bioconversion. NATURE COMMUNICATIONS, v. 9, JUN 27 2018. (13/08293-7, 14/10448-1, 16/22956-7)