Busca avançada
Ano de início
Entree

Estudo da interação de HSP90 com outras proteínas e co-fatores

Processo: 17/01074-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de junho de 2017
Vigência (Término): 31 de julho de 2018
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Glaucia Melina Squizato Pinheiro de Castro
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM
Assunto(s):Proteínas de choque térmico HSP90   Chaperonas moleculares   Dobramento de proteína

Resumo

A grande importância de se entender a interação da HSP90 com outras proteínas pode ser constatada pelo fato desta chaperona ser uma 'proteína-hub' que interage com pelo menos 10% das proteínas expressas em eucariotos. Contudo, pouca informação existe sobre as regiões de interação devido, entre outros fatores menos preponderantes, à alta massa molecular da HSP90, de algumas interações serem transientes e da dificuldade de se obter algumas proteínas parceiras em alta concentração para estudos. Além do descrito acima existe pouca informação também sobre como outros fatores além de interação com proteínas afetam a estrutura e função da HSP90. Para obter informações relacionadas aos tópicos acima utilizaremos ferramentas de biofísica molecular e biologia estrutural para investigar as regiões de interação entre HSP90 e co-chaperonas com outras proteínas, medindo o efeito de co-fatores (nucleotídeos, metais, peptídeos, etc). O estudo em larga escala do efeito destes co-fatores em proteínas tem ganhado muita relevância recentemente e sua aplicação em chaperonas não pode ser ignorada. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; AMORIM, GISELE C.; IQBAL, ANWAR; ALMEIDA, FABIO C. L.; RAMOSA, C. H. I. Solution NMR investigation on the structure and function of the isolated J-domain from Sis1: Evidence of transient inter-domain interactions in the full-length protein. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 669, p. 71-79, JUL 15 2019. Citações Web of Science: 1.

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.