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Interações moleculares da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP) de Saccharomyces cerevisiae

Processo: 16/23863-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Vigência (Início): 01 de junho de 2017
Situação:Interrompido
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Antonio José da Costa Filho
Beneficiário:Natália Aparecida Fontana
Instituição-sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):18/18717-2 - Estudos estruturais da proteína de reorganização e empilhamento do Golgi de S. cereviseae e sua Golgina, BE.EP.DD
Assunto(s):Moléculas bioativas   Complexo de Golgi   Proteínas intrinsicamente desordenadas   Saccharomyces cerevisiae   Ressonância magnética nuclear   Espectroscopia de ressonância magnética nuclear

Resumo

As Golgi Reassembly and Stacking Proteins (GRASPs) têm sido implicadas em uma série de funções tanto em mecanismos de secreção não convencional quanto de estruturação e organização do aparato de Golgi. Entretanto, seu exato papel em cada situação ainda carece de resultados estruturais e funcionais em nível molecular. A utilização de organismos modelo, como S. cerevisiae, pode ser entendida como uma estratégia para se obter informações detalhadas acerca dos processos celulares em que GRASPs estão envolvidas. Temos a possibilidade de contribuir para geração de conhecimento em dois problemas biologicamente relevantes e atuais: (1) embora GRASPs estejam envolvidas em ampla gama de funções, um entendimento definitivo da função de GRASP em organismos diversos ainda está longe de ser completamente alcançado; (2) detecção e caracterização de regiões intrinsecamente desordenadas em proteínas, este com potencial de produção de dados dentro do contexto mais geral de entendimento do papel de proteínas intrinsecamente desordenadas em processos celulares. Por conseguinte, no presente trabalho temos como objetivo geral produzir dados experimentais que possibilitem um melhor entendimento das interações moleculares atuantes no ciclo funcional de Grh1 (a GRASP de S. cerevisiae), dando um passo fundamental para que se possa compreender o papel de GRASP na célula. Para isso, utilizaremos uma série de técnicas de Biofísica e Biologia Molecular, que vão desde a caracterização estrutural por Ressonância Magnética Nuclear (RMN) (até o momento apenas o domínio GRASP do ortólogo humano GRASP55 foi elucidado) até o estudo da sua interação com ligantes naturais, como a BUG1, e com modelos de membrana biológica através de espectroscopias como a Ressonância Magnética Eletrônica (RME). (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
THIRUPATHI REDDY, S.; SANTOS MENDES, LUIS FELIPE; FONTANA, NATALIA APARECIDA; COSTA-FILHO, ANTONIO JOSE. Exploring structural aspects of the human Golgi matrix protein GRASP55 in solution. International Journal of Biological Macromolecules, v. 135, p. 481-489, AUG 15 2019. Citações Web of Science: 0.
FONTANA, N. A.; FONSECA-MALDONADO, R.; MENDES, L. F. S.; MELEIRO, L. P.; COSTA-FILHO, A. J. The yeast GRASP Grh1 displays a high polypeptide backbone mobility along with an amyloidogenic behavior. SCIENTIFIC REPORTS, v. 8, OCT 24 2018. Citações Web of Science: 1.

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