Busca avançada
Ano de início
Entree

Análise da diversidade estrutural e funcional das enzimas pertencentes à família GH43 em Xanthomonas axonopodis pv. citri: implicações biológicas e possíveis aplicações biotecnológicas

Processo: 16/19995-0
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de agosto de 2017
Situação:Interrompido
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Mário Tyago Murakami
Beneficiário:Mariana Abrahão Bueno de Morais
Instituição-sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia, Inovações e Comunicações (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:15/26982-0 - Explorando novas estratégias para a despolimerização de polissacarídeos da parede celular vegetal: da estrutura, função e desenho racional de hidrolases glicosídicas às implicações biológicas e potenciais aplicações biotecnológicas, AP.TEM
Bolsa(s) vinculada(s):18/22138-8 - Desvendando o papel do cálcio na catálise de beta-xilosidases / alfa-L-arabinofuranosidases da família GH43 através de métodos de dinâmica molecular "QM / mm", BE.EP.PD
Assunto(s):Cristalografia de raios X   Estrutura   Xanthomonas

Resumo

Enzimas que degradam a parede celular vegetal têm atraído grande interesse da comunidade científica seja pelos seus inúmeros papeis biológicos ou pela grande aplicabilidade em diversos processos industriais como, por exemplo, na produção de biocombustíveis, papel, tecidos, alimentos e bebidas. Entretanto, o processo de despolimerização da parede celular vegetal por rotas enzimáticas ainda não está totalmente consolidado e nem se encontra economicamente viável, tornando necessário o desenvolvimento de novas estratégias e processos bioquimicamente mais eficientes. Organismos fitopatogênicos como fungos e bactérias, possuem um grande arsenal de hidrolases glicosídicas (GH), enzimas que atuam sobre a porção polissacarídica da parede celular vegetal, facilitando o processo infeccioso, fornecendo nutrientes e atuando na mediação das interações planta-patógeno. Assim, elucidar os mecanismos moleculares dessas enzimas, além do apelo biotecnológico, é também de grande importância para melhor compreender seu papel no desenvolvimento do fitopatógeno, bem como nos eventos biológicos associados à interação planta-patógeno. Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac), causadora do cancro cítrico, possui um elevado número de GHs e, entre elas, destacam-se as enzimas pertencentes à família GH43 que estão representadas por múltiplos genes, sugerindo a existência de divergência funcional e distintos papeis biológicos. Além disso, essa família é notoriamente onipresente em organismos especializados na maceração de biomassa vegetal, atuando na degradação dos principais polissacarídeos que formam a fração hemicelulósica, como xilanos e arabinanos. A família GH43 é definida como poliespecífica pela grande diversidade funcional e, por isso, foi dividida em 37 subfamílias. Dentre esta nova classificação, inúmeras subfamílias ainda permanecem completamente desconhecidas, como por exemplo a subfamília 9 que está presente no genoma de Xac. Desta forma, esse projeto visa o entendimento mecanístico das enzimas GH43 de Xac, utilizando uma abordagem estrutural, bioquímica e celular que permitirá inferir suas funções para o fitopatógeno (seja na virulência, sinalização, interação planta-patógeno ou/e nutrição) e também estimar seus potenciais biotecnológicos, uma vez que essa família ainda é pouco explorada e tem forte correlação com a maceração de parede celular vegetal.

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ZANPHORLIN, LETICIA MARIA; BUENO DE MORAIS, MARIANA ABRAHAO; DIOGO, JOSE ALBERTO; DOMINGUES, MARIANE NORONHA; MOREIRA DE SOUZA, FLAVIO HENRIQUE; RULLER, ROBERTO; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Structure-guided design combined with evolutionary diversity led to the discovery of the xylose-releasing exo-xylanase activity in the glycoside hydrolase family 43. Biotechnology and Bioengineering, v. 116, n. 4, p. 734-744, APR 2019. Citações Web of Science: 0.
SANTOS, CLELTON A.; MORAIS, MARIANA A. B.; TERRETT, OLIVER M.; LYCZAKOWSKI, JAN J.; ZANPHORLIN, LETICIA M.; FERREIRA, JAIRE A.; TONOLI, CELISA C. C.; MURAKAMI, MARIO T.; DUPREE, PAUL; SOUZA, ANETE P. An engineered GH1 ss-glucosidase displays enhanced glucose tolerance and increased sugar release from lignocellulosic materials. SCIENTIFIC REPORTS, v. 9, MAR 20 2019. Citações Web of Science: 0.
DOMINGUES, MARIANE NORONHA; MOREIRA SOUZA, FLAVIO HENRIQUE; VIEIRA, PLINIO SALMAZO; BUENO DE MORAIS, MARIANA ABRAHAO; ZANPHORLIN, LETICIA MARIA; DOS SANTOS, CAMILA RAMOS; SIQUEIRA PIROLLA, RENAN AUGUSTO; HONORATO, RODRIGO VARGAS; LOPES DE OLIVEIRA, PAULO SERGIO; GOZZO, FABIO CESAR; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Structural basis of exo--mannanase activity in the GH2 family. Journal of Biological Chemistry, v. 293, n. 35, p. 13636-13649, AUG 31 2018. Citações Web of Science: 2.

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.
Mapa da distribuição dos acessos desta página
Para ver o sumário de acessos desta página, clique aqui.