Interações moleculares da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP) d...
- Auxílios pontuais (curta duração)
| Processo: | 17/12146-0 |
| Linha de fomento: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Vigência (Início): | 01 de fevereiro de 2018 |
| Vigência (Término): | 31 de janeiro de 2021 |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Antonio José da Costa Filho |
| Beneficiário: | Thirupathi Reddy Soudherpally |
| Instituição-sede: | Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Espectroscopia |
Resumo Proteínas de Organização e Compactação do Golgi (GRASP) desempenham papel fundamental em uma variedade de funções incluindo a formação da estrutura em fitas do aparato de Golgi e a secreção não-convencional de proteínas. O mecanismo molecular responsável pelas propriedades funcionais de GRASPs permance não entendido. Nosso projeto se foca principalmente na investigação de características bioquímicas e biofísicas da GRASP humana, GRASP55, em solução e de suas interações com modelos de membrana. Embora várias estruturas cristalográficas de domínios GRASP estejam disponíveis, ainda há uma carência de dados acerca da correlação entre estrutura e função da proteína. No presente projeto, pretendemos nos ater a dois aspectos básicos do mecanismo funcional de GRASP55: (1) embora GRASP55 esteja envolvida em várias funções, o conhecimento detalhado sobre estrutura, tamanho, oligomerização e comportamento intrinsicamente desornado (IDP) não são ainda conhecidos; (2) GRASPs estão envolvidas em tethering de membranas, mas não há relatos até o momento de detalhes moleculares sobre a interação de GRASP com membranas do Golgi. Para alcançar tais objetivos, nos propomos a usar uma combinação de métodos bioquímicos e biofísicos, como ensaios de proteólise, dicroísmo circular, fluorescência, espalhamento de raios X a baixos ângulos, calorimetria diferencial de varredura, NMR em solução, ressonância do spin eletrônico e calorimetria de titulação isotérmica. Antevemos que resultados de nossos experimentos contribuam com o presente entendimento dos aspectos estruturais de GRASP55 e suas interações com modelos de membrana, que são cruciais para sua função. | |