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Explorando as propriedades biofísicas da proteína humana de organização e compactação do Golgi (GRASP55) e suas interações com modelos de membrana

Processo: 17/12146-0
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2018
Vigência (Término): 31 de março de 2021
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Antonio José da Costa Filho
Beneficiário:Thirupathi Reddy Soudherpally
Instituição-sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Proteínas da matriz do complexo de Golgi   Espectroscopia

Resumo

Proteínas de Organização e Compactação do Golgi (GRASP) desempenham papel fundamental em uma variedade de funções incluindo a formação da estrutura em fitas do aparato de Golgi e a secreção não-convencional de proteínas. O mecanismo molecular responsável pelas propriedades funcionais de GRASPs permance não entendido. Nosso projeto se foca principalmente na investigação de características bioquímicas e biofísicas da GRASP humana, GRASP55, em solução e de suas interações com modelos de membrana. Embora várias estruturas cristalográficas de domínios GRASP estejam disponíveis, ainda há uma carência de dados acerca da correlação entre estrutura e função da proteína. No presente projeto, pretendemos nos ater a dois aspectos básicos do mecanismo funcional de GRASP55: (1) embora GRASP55 esteja envolvida em várias funções, o conhecimento detalhado sobre estrutura, tamanho, oligomerização e comportamento intrinsicamente desornado (IDP) não são ainda conhecidos; (2) GRASPs estão envolvidas em tethering de membranas, mas não há relatos até o momento de detalhes moleculares sobre a interação de GRASP com membranas do Golgi. Para alcançar tais objetivos, nos propomos a usar uma combinação de métodos bioquímicos e biofísicos, como ensaios de proteólise, dicroísmo circular, fluorescência, espalhamento de raios X a baixos ângulos, calorimetria diferencial de varredura, NMR em solução, ressonância do spin eletrônico e calorimetria de titulação isotérmica. Antevemos que resultados de nossos experimentos contribuam com o presente entendimento dos aspectos estruturais de GRASP55 e suas interações com modelos de membrana, que são cruciais para sua função.

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Publicações científicas (4)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
MENDES, LUIS F. S.; FONTANA, NATALIA A.; REDDY, S. THIRUPATHI; UVERSKY, VLADIMIR N.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. The exquisite structural biophysics of the Golgi Reassembly and Stacking Proteins. International Journal of Biological Macromolecules, v. 164, p. 3632-3644, DEC 1 2020. Citações Web of Science: 0.
REDDY, S. THIRUPATHI; UVERSKY, VLADIMIR N.; COSTA-FILHO, ANTONIO J. Biophysical characterization of intrinsically disordered human Golgi matrix protein GRASP65. International Journal of Biological Macromolecules, v. 162, p. 1982-1993, NOV 1 2020. Citações Web of Science: 0.
REDDY, S. THIRUPATHI; UVERSKY, VLADIMIR N.; COSTA-FILHO, ANTONIO JOSE. Nucleation-dependent amyloid fibrillation of human GRASP55 in aqueous solution. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, v. 49, n. 2, p. 133-143, MAR 2020. Citações Web of Science: 0.
THIRUPATHI REDDY, S.; SANTOS MENDES, LUIS FELIPE; FONTANA, NATALIA APARECIDA; COSTA-FILHO, ANTONIO JOSE. Exploring structural aspects of the human Golgi matrix protein GRASP55 in solution. International Journal of Biological Macromolecules, v. 135, p. 481-489, AUG 15 2019. Citações Web of Science: 0.

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