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Um novo ensaio de atividade da dissulfeto isomerase proteica no plasma humano

Processo: 17/19866-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2018
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2019
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Medicina - Clínica Médica
Pesquisador responsável:Francisco Rafael Martins Laurindo
Beneficiário:Nathalia Tenguan Silva
Instituição-sede: Instituto do Coração Professor Euryclides de Jesus Zerbini (INCOR). Hospital das Clínicas da Faculdade de Medicina da USP (HCFMUSP). Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:13/07937-8 - Redoxoma, AP.CEPID
Assunto(s):Isomerases de dissulfetos de proteínas   Oxirredutases   Plasma (líquidos corporais)

Resumo

A Dissulfeto Isomerase Proteica (PDI) é uma chaperona oxiredutase ditiol-dissulfeto da superfamília tiorredoxina que catalisa a formação e isomerização de pontes dissulfeto como um componente funcional essencial da síntese e processamento de proteínas. Apesar de se localizar primariamente no retículo endoplasmático, a PDI tem sido relatada em outras regiões intracelulares e na superfície celular. A PDI é secretada por diversos tipos celulares e possui um papel de grande relevância em vários processos biológicos, como a formação de trombos após lesão vascular, atividade de plaquetas, e no remodelamento vascular. Alguns estudos têm demonstrado o papel da PDI como tiol redutase na ativação de proteínas plasmáticas envolvidas no processo trombogênico, tornando a PDI um importante e inovador alvo antitrombótico. No entanto, a existência de PDI circulante em condições normais é controversa e sua existência tem sido inclusive questionada. Imunoensaios realizados em nosso grupo dão suporte robusto à presença de concentrações nanomolares de PDI em indivíduos saudáveis, bem como em pacientes. No entanto, a atividade da PDI plasmática não foi quantificada até o momento. O objetivo deste estudo é desenvolver um ensaio para medir a atividade tiol redutase da PDI no plasma, adaptando metodologia já validada em outros sistemas. Para isto, utilizaremos a sonda fluorescente di-Eosina-GSSG, já caracterizada para a mensuração da atividade tiol redutase da PDI em concentrações nanomolares. O principal desafio será refinar o ensaio para a mensuração da atividade tiol redutase da PDI em concentrações relativamente baixas. A validação destes ensaios deverá contribuir com uma nova ferramenta para investigar o papel fisiológico e patológico da PDI na fração plasmática em diversas condições. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
SANTOS DE OLIVEIRA, PERCILLIA VICTORIA; GARCIA-ROSA, SHEILA; AZEVEDO SACHETTO, ANA TERESA; SOARES MORETTI, ANA IOCHABEL; DEBBAS, VICTOR; DE BESSA, TIPHANY CORALIE; SILVA, NATHALIA TENGUAN; PEREIRA, ALEXANDRE DA COSTA; MARTINS-DE-SOUZA, DANIEL; SANTORO, MARCELO LARAMI; MARTINS LAURINDO, FRANCISCO RAFAEL. Protein disulfide isomerase plasma levels in healthy humans reveal proteomic signatures involved in contrasting endothelial phenotypes. REDOX BIOLOGY, v. 22, APR 2019. Citações Web of Science: 0.

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