Resolução das estruturas tridimensionais de luciferases de besouros e enzimas relacionadas por cristalografia de raios X: relação entre estrutura, espectros de bioluminescência e atividade oxigenásica

• Processo: 18/02538-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2018
• Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2021
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Vadim Viviani
• Beneficiário: Atílio Tomazini Júnior
• Instituição Sede: Centro de Ciências e Tecnologias para a Sustentabilidade (CCTS). Universidade Federal de São Carlos (UFSCAR). Sorocaba , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 10/05426-8 - Bioluminescência de artrópodes: diversidade biológica em biomas brasileiros; origem bioquímica; evolução estrutural/funcional de luciferases; diferenciação molecular das lanternas; aplicações biotecnológicas, ambientais e educacionais, AP.TEM
• Assunto(s): Estrutura tridimensional de proteínas Luciferases Luciferina
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: CoA-ligases | luciferases | luciferina | sensibilidade ao pH | Estrutura tridimensional de proteínas

Resumo

A bioluminescência é a emissão de luz visível por organismos vivos, a qual apresenta importantes funções comunicativas intra- e inter-específicas, dentre as quais destacam-se a atração sexual, defesa, camuflagem e atração de presas. Uma reação bioluminescente envolve, basicamente, a oxidação por oxigênio de compostos genericamente conhecidos como luciferinas. Essas reações são catalisadas por enzimas denominadas de luciferases. Nas luciferases de besouros, os determinantes estruturais dos espectros de bioluminescência e sensibilidade ao pH ainda não estão claros. Luciferases que emitem em extremos dos espectros de bioluminescência oferecem modelos para elucidar esses determinantes. Além disto, os determinantes estruturais e a origem da atividade oxigenásica/luciferasica nas luciferases e nas CoA-ligases ainda não foram determinados. Neste trabalho, serão cristalizadas as luciferases emissoras de luz verde de Pyrearinus termitilluminans, de luz vermelha de Phrixotrix hirtus e pH-sensitiva de Macrolampis sp2 na presença de análogos de luciferina ou metais, para determinação da estrutura tridimensional e reconhecimento dos sítios ativo e de ligação de metais. Espera-se que através da comparação das estruturas tridimensionais obtidas e das descritas na literatura possamos identificar os resíduos e grupos catalíticos responsáveis pela atividade oxigenasica e entender como a estrutura influencia o espectro de luz emitida. Através da compreensão da relação entre estrutura e função dessas proteínas, será possível incrementar suas propriedades catalíticas, afim de que possam ser utilizadas em aplicações biotecnológicas e biomédicas.

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

TOMAZINI, ATILIO; CARVALHO, MARIELE; MURAKAMI, MARIO T. T.; VIVIANI, VADIM R.. Effect of pH on the secondary structure and thermostability of beetle luciferases: structural origin of pH-insensitivity. PHOTOCHEMICAL & PHOTOBIOLOGICAL SCIENCES, v. N/A, p. 12-pg., 2023-01-21. (10/05426-8, 18/02538-1)