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Perfil de glicosilação da enzima recombinante alfa-glicosidase ácida produzida na linhagem celular humana HKB-11

Processo: 19/00309-8
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Iniciação Científica
Vigência (Início): 28 de fevereiro de 2019
Vigência (Término): 27 de junho de 2019
Área do conhecimento:Engenharias - Engenharia Química
Pesquisador responsável:Kamilla Swiech Antonietto
Beneficiário:Matheus Henrique dos Santos
Supervisor no Exterior: Alan James Dickson
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Local de pesquisa : University of Manchester, Inglaterra  
Vinculado à bolsa:17/06338-4 - Avaliação do potencial de produção da proteína recombinante alfa-Glicosidase ácida na linhagem celular humana HKB-11, BP.IC

Resumo

O tratamento atual da doença de Pompe, uma desordem lisossoaml, é realizado através da terapia de reposição enzimática utilizando a enzima recombinante humana alfa-glicosidase ácida, produzida em células de hamster Chinês (CHO). Apesar dos resultados satisfatorios, vem sendo reportados casos sérios de reações imunológicas contra a enzima administrada, possivelmente por conta de epitopos imunogênicos presentes na enzima recombinante. Existe um crescente entusiasmo no uso de linhagens celulares humanas como uma nova plataforma de produção de glicoproteínas, por conta de sua habilidade de produzir tais proteínas o mais similarmente possível aquelas encontradas naturalmente em humanos, reduzindo o risco de reações imunológicas. Sendo assim, o objetivo desse trabalho é analisar o perfil de glicosilação presente na glycoproteina produzida na linhagem celular humana HKB-11. Para isso, serão analisados os perfis de N e O glicosilação, tanto quanto o perfil de monossacarídeos presentes na estrutura da proteína. Com esse trabalho, espera-se avaliar a possibilidade de se estabelecer uma plataforma alternativa para a produção desta enzima capaz de se gerar um produto com menor imunogenicidade.