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Determinação dos rendimentos quânticos de amino-analogos de luciferina com a luciferase vermelha de Phrixotrix e seus mutantes

Processo: 18/24889-0
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado Direto
Vigência (Início): 01 de abril de 2019
Vigência (Término): 12 de junho de 2019
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Radiologia e Fotobiologia
Pesquisador responsável:Vadim Viviani
Beneficiário:Vanessa Rezende Bevilaqua
Supervisor no Exterior: Yoshihiro Ohmiya
Instituição-sede: Centro de Ciências e Tecnologias para a Sustentabilidade (CCTS). Universidade Federal de São Carlos (UFSCAR). Sorocaba , SP, Brasil
Local de pesquisa : National Institute of Advanced Industrial Science and Technology, Tsukuba (AIST), Japão  
Vinculado à bolsa:15/06875-4 - Seleção de mutantes da luciferase de Phrixothrix hirtus (Coleoptera: Phengodidae) com maiores constantes catalíticas e afinidades para luciferina e ATP para o desenvolvimento de luciferases mais eficientes, BP.DD
Assunto(s):Luciferases

Resumo

As luciferases de besouro são responsáveis pela produção de diferentes cores de bioluminescência que variam do verde ao vermelho usando o mesmo substrato (D-luciferina). Alguns análogos da luciferina, como os 6 '-amino análogos, podem ampliar a gama de cores de bioluminescência. Entre várias luciferases de besouros que foram clonadas e estudadas, a luciferase da larva-trenzinho de Phrixothrix hirtus (PxRE) ainda é a única que emite naturalmente luz vermelha, exibindo o espectro mais deslocado para a região do vermelho e alta afinidade pela luciferina, sendo potencialmente útil para ensaios bioanalíticos e de bioimagem. No entanto, esta enzima sofre de baixo rendimento quântico (15%) e estabilidade quando comparada às luciferases emissoras de luz verde (40-60%). Recentemente, descobrimos que, entre todas as luciferases dos besouros, a luciferase de emissão vermelha de P. hirtus apresentou as mais altas atividades de bioluminescência e espectros batocrômicos com os análogos Molpholil-LH2 (634 nm) e Pirrolidil-LH2 (644 nm). Para entender melhor o motivo dessa enzima exibir maior atividade bioluminescente com esses análogos, planejamos determinar o rendimento quântico dessa luciferase, seus mutantes e comparar com outras luciferases de besouros.

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