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Mecanismo de ação da toxina Cry1Ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae)

Processo: 19/00264-4
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
Vigência (Início): 04 de maio de 2019
Vigência (Término): 03 de janeiro de 2020
Área do conhecimento:Ciências Agrárias - Agronomia - Fitossanidade
Pesquisador responsável:Ricardo Antonio Polanczyk
Beneficiário:Igor Henrique Sena da Silva
Supervisor no Exterior: Alejandra Bravo
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias (FCAV). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Jaboticabal. Jaboticabal, SP, Brasil
Local de pesquisa : Universidad Nacional Autónoma de México, Morelos (UNAM), México  
Vinculado à bolsa:18/13974-7 - Mecanismo de ação da toxina Cry1Ac de Bacillus thuringiensis em Helicoverpa armigera (Lepidoptera: Noctuidae), BP.DR
Assunto(s):Entomologia   Interferência de RNA   Biologia molecular

Resumo

Helicoverpa armigera (Hübner, 1805) (Lepidoptera: Noctuidae) é uma importante praga exótica, altamente polífaga e de ampla distribuição geográfica. A utilização de toxinas Cry produzidas pela bactéria Bacillus thuringiensis (Bt) tem sido amplamente utilizada para o controle desta praga em todo o mundo, seja como bioinseticidas ou plantas transgênicas expressando toxinas desta bactéria (Plantas Bt). Dentre as toxinas Cry que possuem atividade contra H. armigera, Cry1Ac se destaca como uma das mais tóxicas. No entanto, vários aspectos relacionados ao mecanismo de ação desta toxina se encontram não elucidados. Recentemente, foram identificados por ensaios de pull-down seguido de sequenciamento por cromatografia líquida acoplada a espectrometria de massa (LS-MS) as proteínas de ligação da toxina Cry1Ac nos instares iniciais de H. armigera (estádio larval altamente sensível à toxina Cry1Ac) (FAPESP 2016/21464-3). Assim, foram identificadas: fosfatase alcalina (ALP), aminopeptidase-N (APN) e proibitina (PHB). Os objetivos deste projeto são: analisar o papel funcional dessas proteínas no mecanismo de ação de Cry1Ac em H. armigera, bem como outras proteínas previamente identificadas como receptoras de toxinas Cry para outras espécies de lepidópteros praga, tais como, caderina (CAD) e um membro dos transportadores ABC (ABCC2). Além disso, validar a técnica de pull-down seguido de LS-MC para a correta identificação de receptores funcionais para toxinas Cry. Com os resultados do presente projeto, espera-se avançar no conhecimento em diversos aspectos do mecanismo de ação da toxina Cry1Ac em H. armigera. Desta forma, produzir bioinseticidas e/ou plantas transgênicas mais potentes contra essa praga e que, sobretudo, sejam capazes de retardar a evolução de insetos resistentes no campo.