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Caracterização estrutural das proteínas MpPR-1i e MpPR-1k do fungo Moniliophthora perniciosa causador da doença vassoura de bruxa

Processo: 19/01418-5
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 10 de junho de 2019
Vigência (Término): 10 de março de 2020
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Genética - Genética Molecular e de Microorganismos
Pesquisador responsável:Gonçalo Amarante Guimarães Pereira
Beneficiário:Renata Moro Baroni
Supervisor no Exterior: Oluwatoyin Ajibola Asojo
Instituição-sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Local de pesquisa : Hampton University, Estados Unidos  
Vinculado à bolsa:17/13319-6 - Identificação do ligante da proteína MpPR-1i e análise estrutural e funcional das MpPR-1s de Moniliophthora perniciosa in vitro, BP.PD
Assunto(s):Vassoura-de-bruxa   Moniliophthora perniciosa

Resumo

Uma das famílias genicas mais estudadas relacionadas ao mecanismo de defesa de plantas codifica as proteínas do tipo PR-1. Estas proteínas desempenham um papel importante durante as interações patógeno-hospedeiro, podendo bloquear o desenvolvimento de fungos e são conhecidos como marcadores de resistência sistêmica adquirida. Curiosamente, PR-1 são membros da superfamília de proteínas SCP / TAPS, que são expressos por nematóides patogênicos e têm efeitos imunomoduladores, suprimindo as respostas de defesa do hospedeiro. Recentemente, verificou-se que as proteínas SCP / TAPS são capazes de transportar o colesterol através da membrana celular e se ligam a ácidos graxos e moléculas de esteróides através do Caveolin Binding Motif (CBM). Além disso, foi demonstrado que as proteínas SCP / TAPS se ligam a moléculas antifúngicas hidrofóbicas derivadas de plantas e inibem sua atividade antifúngica. Notavelmente, resultados anteriores do nosso grupo indicam que o MpPR-1k de Moniliophthora perniciosa pode ter a capacidade de exportar seletivamente o colesterol, enquanto o MpPR-1i não se liga ao colesterol, mas se liga ao palmitato. Foi mapeado o sitio de ligação CBM, e fomos capazes de trocar a seletividade do ligante de MpPR-1k e MpPR-1i através da mutagênese dirigida. Assim, o objetivo deste projeto é caracterizar estruturalmente MpPR1-i e MpPR1-k através de cristalografia de raios-X, visando compreender melhor as características necessárias à interação e seletividade do ligante. Isto será conseguido através da cristalização e comparação de versões de tipo selvagem e mutantes de MpPR-1k e MpPR1-i. Pretendemos entender mais de perto os mecanismos de ação dessas proteínas na interação planta-patógeno e, principalmente, durante a interação de M. perniciosa-cacau.