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Estudo das interações biofisicoquímicas entre nanopartículas plasmônicas e enzimas para obtenção de bio-nanomateriais com propriedades controladas

Processo: 19/09668-0
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de setembro de 2019
Vigência (Término): 31 de agosto de 2020
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
Pesquisador responsável:Susana Inés Córdoba de Torresi
Beneficiário:Heloise Ribeiro de Barros
Supervisor: Luis Manuel Liz Marzan
Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Local de pesquisa: Centre for Cooperative Research in Biomaterials (CIC biomaGUNE), Espanha  
Vinculado à bolsa:17/20892-4 - Catalisadores nanobioplasmônicos: uma nova abordagem para o controle da seletividade direcionada pela luz em reações one-pot, BP.PD
Assunto(s):Moléculas bioativas   Nanopartículas de ouro   Atividade enzimática   Dicroísmo circular
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:atividade enzimática | atividade quiral óptica de nanopartículas | biomoléculas | dicroismo circular | nanoengenharia de materiais | nanoparticulas de ouro | química de coloides; nanomateriais

Resumo

O controle das interações biofisicoquímicas entre partículas plasmônicas e biomoléculas é uma ferramenta alternativa promissora para o design de bio-nanomateriais com propriedades desejadas. Além disso, o entendimento dessas interações é um fator chave para o desenvolvimento da nanoengenharia de materiais para diversas aplicações, especialmente para as aplicações biológicas. No entanto, o controle efetivo dessas propriedades é ainda desafiador na ciência de materiais coloidais. Dessa forma, o objetivo desse projeto é construir nanomateriais robustos compostos por nanopartículas plasmônicas e enzimas, controlados por suas interações biofisicoquímicas sob estímulos externos. Como demostração deste conceito, nanopartículas de ouro (AuNPs) funcionalizadas com glicose-oxidase (GOD) e lipase de Candida antarctica fração B (CALB) serão utilizados como sistemas modelos para elucidar os efeitos promovidos em suas propriedades sob os estímulos externos. O estímulo pela luz será utilizado para estudar a performance enzimática de GOD-AuNPs devido a excitação da superfície de ressonância plasmônica localizada (LSPR) das AuNPs. O estímulo pela temperatura será explorado para causar mudanças de interações no CALB-AuNPs a fim de obter materiais com atividade quiral-óptica plasmônica aumentada. Portanto, nós esperamos obter o controle preciso sobre as interações biofisioquímicas entre AuNPs, GOD e CALB sob o uso da luz e temperatura. Além disso, o controle dessas propriedades tem um papel importante no design e aplicação de novos bio-nanomateriais. Por último, este estudo representa uma oportunidade em aberto para o desenvolvimento de materiais mais elaborados envolvendo enzimas e AuNPs com propriedades adaptadas pelo controle de suas propriedades biofisicoquímicas.

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
BARROS, HELOISE RIBEIRO; TANAKA, LIVIA YUKARI; PACHECO DA SILVA, RAFAEL TRIVELLA; SANTIAGO-ARCOS, JAVIER; CORDOBA TORRESI, I, SUSANA; LOPEZ-GALLEGO, FERNANDO. Assembly of Nano-Biocatalyst for the Tandem Hydrolysis and Reduction of p-Nitrophenol Esters. PARTICLE & PARTICLE SYSTEMS CHARACTERIZATION, v. 38, n. 10, . (19/19551-3, 18/02435-8, 17/20892-4, 15/26308-7, 18/13492-2, 19/09668-0)
RIBEIRO DE BARROS, HELOISE; GARCIA, ISABEL; KUTTNER, CHRISTIAN; ZEBALLOS, NICOLL; CAMARGO, PEDRO H. C.; CORDOBA DE TORRESI, SUSANA INES; LOPEZ-GALLEGO, FERNANDO; LIZ-MARZAN, LUIS M.. Mechanistic Insights into the Light-Driven Catalysis of an Immobilized Lipase on Plasmonic Nanomaterials. ACS CATALYSIS, v. 11, n. 1, p. 414-423, . (18/13492-2, 19/09668-0, 15/26308-7, 17/20892-4)
DE BARROS, HELOISE RIBEIRO; LOPEZ-GALLEGO, FERNANDO; LIZ-MARZAN, LUIS M.. Light-Driven Catalytic Regulation of Enzymes at the Interface with Plasmonic Nanomaterials. BIOCHEMISTRY, v. 60, n. 13, p. 991-998, . (19/09668-0)

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