| Processo: | 18/21076-9 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Vigência (Início): | 01 de maio de 2019 |
| Vigência (Término): | 31 de julho de 2023 |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Bioquímica de Microorganismos |
| Pesquisador responsável: | Cristiane Rodrigues Guzzo Carvalho |
| Beneficiário: | Gabriel Guarany de Araujo |
| Instituição Sede: | Instituto de Ciências Biomédicas (ICB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 17/17303-7 - Estrutura e função de sistemas de secreção bacterianas, AP.TEM |
| Bolsa(s) vinculada(s): | 19/26988-9 - Estudo por criomicroscopia eletrônica da adsorção de um bacteriófago específico para pilus tipo IV ao seu receptor, BE.EP.DR |
| Assunto(s): | Biologia estrutural Secretina Xanthomonas citri Microscopia crioeletrônica |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Crio-microscopia eletrônica | Pilus tipo IV | Secretina | Xanthomonas | Biologia estrutural |
Resumo Pili tipo IV (T4P) são filamentos extracelulares retráteis de bactérias que permitem sua motilidade e orientação sobre superfícies. Em espécies de Xanthomonas, um gênero notório por seus membros fitopatogênicos, T4P foi associado com processos de formação de biofilmes, adesão, e virulência. A maquinaria de secreção de T4P em Xanthomonas é um grande complexo de proteínas que atravessa as membranas da célula, por onde as subunidades do pilus são polimerizadas e translocadas ao meio extracelular. Este projeto de doutorado visa estudar o subcomplexo secretina que forma o canal na membrana externa por onde cruza o filamento. Para isto, será determinada sua estrutura tridimensional detalhada através da técnica de criomicroscopia eletrônica (cryo-EM). A secretina é constituída por PilQ, que se multimeriza para formar o canal. Esta proteína será clonada em vetores para adição de etiquetas de purificação e expressa, paralelamente, in vivo (em Xanthomonas citri pv. citri 306) e heterologamente em E. coli. Seu gene correspondente será deletado e complementado com os vetores, e será aferido se assim foram mantidas as propriedades fenotípicas in vivo da maquinaria de T4P editada. A secretina será purificada destas culturas e caracterizada por SEC-MALS e microscopia eletrônica de transmissão antes de ser levadas para cryo-EM para a determinação da sua estrutura. Por fim, se espera obter um modelo deste complexo essencial para T4P que direcionará futuros estudos em Xanthomonas. (AU) | |
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