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Caracterização biofísico-química da proteína de matriz do vírus sincicial respiratório humano

Processo: 19/08739-1
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de agosto de 2019
Vigência (Término): 28 de fevereiro de 2021
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Medicina
Pesquisador responsável:Fátima Pereira de Souza
Beneficiário:Giovana Cavenaghi Guimarães
Instituição-sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil

Resumo

O Vírus Sincicial Respiratório Humano (hRSV) é o principal agente causador de infecções no trato respiratório inferior em crianças e idosos por todo o mundo. Pertencente à ordem Mononegavirales do gênero Orthopneumovirus, o hRSV possui genoma composto por RNA fita simples senso negativo com 10 genes que produzem 11 proteínas. A proteína de matriz (M) é essencial para o ciclo viral, uma vez que atua no processo de replicação interagindo com proteínas do complexo ribonucleoproteico (RNPs). Posteriormente a proteína M atua coordenando a transferência dos RNPs para locais de jangadas lipídicas a partir da interação com o citoesqueleto celular, auxiliando assim no brotamento e liberação de vírions. Desta forma, para que o processo de endereçamento e brotamento seja bem-sucedido, a proteína M deve interagir não apenas com as proteínas F, G e M2-1, mas também com N e P e outros mediadores celulares. A proteína M pode formar dímeros e oligômeros que conferem à partícula viral um formato filamentoso típico quando próxima a membrana celular. Desta forma, compreender as mudanças conformacionais que podem ocorrer na proteína em diferentes condições de pH, temperatura e salinidade, poderá auxiliar na compreensão do mecanismo efetivo da proteína de matriz no processo de infecção viral. Para isso, pretende-se obter a proteína M recombinante e realizar experimentos de dicroísmo circular, medidas de espalhamento de luz dinâmico (DLS) e espectroscopia de fluorescência, em diferentes condições de temperatura, pH e força iônica. O resultado do presente estudo possibilitará compreender a estabilidade, estrutura equilíbrio conformacional da proteína de matriz, propiciando assim um melhor entendimento da função e conformação estrutural da mesma durante a replicação viral. (AU)