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Fragmentos derivados de proteínas com seletividade para inibição de enzimas de mamíferos e micro-organismos e seu papel como agente anti-inflamatório, antimicrobiano, antitrombótico e antitumoral: mecanismo de ação

Processo: 19/22243-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de janeiro de 2020
Vigência (Término): 31 de agosto de 2022
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Maria Luiza Vilela Oliva
Beneficiário:Camila Ramalho Bonturi
Instituição-sede: Instituto Nacional de Farmacologia (INFAR). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:17/06630-7 - Fragmentos derivados de proteínas com seletividade para inibição de enzimas de mamíferos e micro-organismos e seu papel como agente anti-inflamatório, antimicrobiano, antitrombótico e antitumoral: mecanismo de ação, AP.TEM
Assunto(s):Peptídeo hidrolases   Proteínas   Enzimas   Inibidores   Anti-inflamatórios   Anti-infecciosos   Fibrinolíticos   Antineoplásicos   Farmacologia

Resumo

A flora brasileira é considerada em todo o mundo uma fonte importante de produtos naturais que podem ser benéficos para a humanidade. O estudo desses recursos exige um esforço que é a tarefa das instituições brasileiras. Em relação a inibidores isolados de sementes de leguminosas, o nosso grupo de pesquisa realiza estudos comparativos de inibidores de proteases, determinando as estruturas primária, secundárias e terciárias, e também modelagem de proteínas, a fim de identificar os resíduos de aminoácidos específicos envolvidos em sua interação com as proteases alvo. A caracterização da interação entre os inibidores de proteases naturais ou tecnicamente modificados e suas proteases alvo estão sendo investigados em diversos processos biológicos, tais como a inflamação, hemostasia e Trombose e desenvolvimento tumoral, além de outros processos que envolvem micro-organismos patológicos. O grupo de pesquisa tem uma vasta experiência em cinética e análise de peptídeos usados como substratos, inibidores enzimáticos e agonistas. Este projeto propõe a continuidade desses estudos utilizando tanto as proteínas, como peptídeos sintéticos com base nas estruturas dos inibidores de proteases e lectinas, isolados de plantas, utilizando modelos de inflamação, Trombose e Tumor in vitro e in vivo, na tentativa de estabelecer os mecanismos envolvidos e a relação entre a estrutura e os parâmetros cinéticos de inibição em relação as proteases alvo, ou ligantes, no caso de lectinas, visando uma eventual utilização terapêutica dessas substâncias. O projeto proposto dará condições para continuidade dos estudos do grupo envolvidos no projeto temático 2009/53766-5, coordenado pela Profa. Dra Maria Luiza V. Oliva, Departamento de Bioquímica da UNIFESP-EPM que, ao longo de vários anos avaliaram o significado biológico da variação de sequência de proteínas isoladas de plantas em relação às suas propriedades anti-inflamatória, antimicrobiana, antitrombótica e antitumoral. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
YOO IM, SONIA; RAMALHO BONTURI, CAMILA; MITI NAKAHATA, ADRIANA; RYUICHI NAKAIE, CLOVIS; POTT, ARNILDO; POTT, VALI JOANA; VILELA OLIVA, MARIA LUIZA. Differences in the Inhibitory Specificity Distinguish the Efficacy of Plant Protease Inhibitors on Mouse Fibrosarcoma. PLANTS-BASEL, v. 10, n. 3, . (17/07972-9, 17/06630-7, 19/22243-9)

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