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Seletividade de spin no transporte de elétrons entre semicondutores e citocromo C

Processo: 19/22092-0
Linha de fomento:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado Direto
Vigência (Início): 09 de janeiro de 2021
Vigência (Término): 08 de julho de 2021
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Física - Física da Matéria Condensada
Pesquisador responsável:Iseli Lourenço Nantes Cardoso
Beneficiário:Julia Delatorre Bronzato
Supervisor no Exterior: Ron Naaman
Instituição-sede: Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH). Universidade Federal do ABC (UFABC). Ministério da Educação (Brasil). Santo André , SP, Brasil
Local de pesquisa : Weizmann Institute of Science, Israel  
Vinculado à bolsa:19/01425-1 - Síntese e interação de nanoestruturas de óxidos metálicos com biomoléculas e materiais isolantes topológicos com biomoléculas, BP.DD
Assunto(s):Energia   Eletroquímica   Spintrônica   Citocromos c   Semicondutores

Resumo

O presente projeto propõe investigar o efeito CISS (do Inglês, Chiral Induced Spin Selectivity) promovido pela hemoproteína, citocromo c, no transporte de elétrons de dispositivos semicondutores. O citocromo c Fe (III) é foto-reduzido por semicondutores, tais como hematita, óxido de zinco e titânia. Além disso, estudos eletroquímicos mostraram que o citocromo c forneceu uma seletividade de spin extremamente alta da redução de um eletrodo de Ni revestido com uma fina camada de ouro de 10 nm. Nesta condição, a redução ocorreu preferencialmente com elétrons tendo seus spins alinhados antiparalelos a sua velocidade. No presente projeto, propomos investigar o efeito CISS do citocromo em estudos de foto-redução e redução eletroquímica usando materiais semicondutores tais como hematita, titânia. A influência das nanopartículas de ouro e uma fina camada de ouro nas superfícies dos materiais nos processos redox entre o citocromo c e os semicondutores também serão investigadas. O papel do conteúdo de alfa-hélice do citocromo c no efeito CISS será investigado por comparação com seu produto digerido com tripsina, microperoxidase-11. O papel da coordenação da esfera de ferro heme será investigado usando o citocromo c oxidado pelo oxigênio molecular singlete e a proteína na sua forma nitrosilada. Esses estudos contribuem para os avanços em bioeletrônica e energia. (AU)