Seletividade de spin no transporte de elétrons entre semicondutores e citocromo C

• Processo: 19/22092-0
• Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado Direto
• Vigência (Início): 05 de março de 2022
• Vigência (Término): 20 de junho de 2022
• Área do conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Física - Física da Matéria Condensada
• Pesquisador responsável: Iseli Lourenço Nantes Cardoso
• Beneficiário: Julia Delatorre Bronzato
• Supervisor no Exterior: Ron Naaman
• Instituição-sede: Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH). Universidade Federal do ABC (UFABC). Ministério da Educação (Brasil). Santo André , SP, Brasil
• Local de pesquisa: Weizmann Institute of Science, Israel
• Vinculado à bolsa: 19/01425-1 - Síntese e interação de nanoestruturas de óxidos metálicos com biomoléculas e materiais isolantes topológicos com biomoléculas, BP.DD
• Assunto(s): Energia Eletroquímica Spintrônica Citocromos c Semicondutores

Resumo

O presente projeto propõe investigar o efeito CISS (do Inglês, Chiral Induced Spin Selectivity) promovido pela hemoproteína, citocromo c, no transporte de elétrons de dispositivos semicondutores. O citocromo c Fe (III) é foto-reduzido por semicondutores, tais como hematita, óxido de zinco e titânia. Além disso, estudos eletroquímicos mostraram que o citocromo c forneceu uma seletividade de spin extremamente alta da redução de um eletrodo de Ni revestido com uma fina camada de ouro de 10 nm. Nesta condição, a redução ocorreu preferencialmente com elétrons tendo seus spins alinhados antiparalelos a sua velocidade. No presente projeto, propomos investigar o efeito CISS do citocromo em estudos de foto-redução e redução eletroquímica usando materiais semicondutores tais como hematita, titânia. A influência das nanopartículas de ouro e uma fina camada de ouro nas superfícies dos materiais nos processos redox entre o citocromo c e os semicondutores também serão investigadas. O papel do conteúdo de alfa-hélice do citocromo c no efeito CISS será investigado por comparação com seu produto digerido com tripsina, microperoxidase-11. O papel da coordenação da esfera de ferro heme será investigado usando o citocromo c oxidado pelo oxigênio molecular singlete e a proteína na sua forma nitrosilada. Esses estudos contribuem para os avanços em bioeletrônica e energia. (AU)