Bolsa 20/03998-6 - Membranas, Peptídeos catiônicos antimicrobianos - BV FAPESP
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Efeito da interação de peptídeos antimicrobianos na estruturação da bicamada lipídica

Processo: 20/03998-6
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2020
Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2022
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Karin Do Amaral Riske
Beneficiário:Lucas Pinheiro Dias
Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:16/13368-4 - Sistemas nanoestruturados: de modelos biomiméticos de membranas a carreadores de bioativos, AP.TEM
Assunto(s):Membranas   Peptídeos catiônicos antimicrobianos   Bicamadas lipídicas   Calorimetria   Fluorescência
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:bicamadas lipídicas | calorimetria | ensaios de atividade celular | fluorescência | peptídeos antimicrobianos | Membranas

Resumo

A seleção de microrganismos resistentes aos fármacos convencionais, causada principalmente pelo uso indiscriminado de antibióticos, é um problema no cenário da saúde mundial o que levou a comunidade científica a procurar novas estratégias terapêuticas. Peptídeos Antimicrobianos (PAMs) são naturalmente moduladores do sistema imune inato de diversos organismos e têm se mostrado uma alternativa promissora para o tratamento de diversas doenças infecciosas tornando-se potenciais candidatos para auxiliar no tratamento contra microrganismos resistentes. Os PAMs são relativamente pequenos (menores que 60 resíduos de aminoácidos) e na sua maioria são anfifílicas apresentando um alto teor de aminoácidos básicos dando-lhe um caráter de policátion. Estas propriedades associadas às características conformacionais desses peptídeos permitem que eles se liguem e se insiram na membrana de microrganismos. Estudar as interações de peptídeos antimicrobianos com fosfolipídeos puros ou misturas de lipídeos em modelos de membrana pode ser relevante para determinar o tipo de dano celular induzido pelos peptídeos. Neste projeto será estudada a interação de peptídeos anitmicrobianos de interesse, como a ocelatina PT7 e PT8, que foram purificados, identificados e caracterizados a partir da secreção da pele de um Leptodactylus pustulatus, com membranas de diferentes composições lipídicas. Estes peptídeos foram escolhidos por terem apresentado uma boa ação contra S. choleraesuis, K. pneumoniae, S. áureos e E.coli, sendo mais eficientes contra esta última cepa, e também por terem apresentado baixa atividade hemolítica. A inserção e orientação dos peptídeos nas membranas, bem como a integridade e estruturação da bicamada lipídica podem ser determinadas por técnicas biofísicas como FTIR, EPR, SAXS, fluorescência, CD, calorimetria e eletrofisiologia de bicamadas planas. Estes métodos, portanto, podem mostrar relações definidas entre a composição da membrana e a atividade destes peptídeos. Estes dados podem contribuir para o design e síntese de peptídeos antimicrobianos de uso terapêutico. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
LOPES, LARISSA ALVES; DIAS, LUCAS PINHEIRO; SILVA DA COSTA, HELEN PAULA; DA SILVA NETO, JOAO XAVIER; MORAIS, EVA GOMES; ABREU DE OLIVEIRA, JOSE TADEU; VASCONCELOS, ILKA MARIA; BEZERRA DE SOUSA, DANIELE DE OLIVEIRA. Immobilization of a peroxidase from Moringa oleifera Lam. roots (MoPOX) on chitosan beads enhanced the decolorization of textile dyes. Process Biochemistry, v. 110, p. 129-141, . (20/03998-6)
SOUZA, LARISSA A. L.; DIAS, LUCAS P.; ARAUJO, NADINE M. S.; CARNEIRO, ROMULO F.; NAGANO, CELSO S.; TEIXEIRA, CLAUDENER S.; SILVA, RAFAEL G. G.; OLIVEIRA, JOSE T. A.; SOUSA, DANIELE O. B.. JcTI-PepI, a synthetic peptide bioinspired in the trypsin inhibitor from Jatropha curcas, presents potent inhibitory activity against C. krusei, a neglected pathogen. Biochimie, v. 200, p. 12-pg., . (20/03998-6)
NETO, JAO XAVIER DA SILVA; DIAS, LUCAS PINHEIRO; DE SOUZA, LARISSA ALVES LOPES; DA COSTA, HELEN PAULA SILVA; VASCONCELOS, ILKA MARIA; PEREIRA, MIRELLA LEITE; DE OLIVEIRA, JOSE TADEU ABREU; CARDOZO, CLAUDIA JOHANA PEREZ; MOURA, LUIZ FRANCISCO WEMMENSON GONSALVES; SOUSA, JEANLEX SOARES DE; et al. Insights into the structure and mechanism of action of the anti-candidal lectin Mo-CBP2 and evaluation of its synergistic effect and antibiofilm activity. Process Biochemistry, v. 121, p. 13-pg., . (20/03998-6)

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