Bolsa 20/04549-0 - Biofísica, Termodinâmica - BV FAPESP
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Efeitos de solvente na termodinâmica do enovelamento de proteínas

Processo: 20/04549-0
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de junho de 2020
Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2025
Área de conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
Pesquisador responsável:Leandro Martinez
Beneficiário:Ander Francisco Pereira
Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:13/08293-7 - CECC - Centro de Engenharia e Ciências Computacionais, AP.CEPID
Bolsa(s) vinculada(s):23/02071-4 - Efeitos de cossolventes no enovelamento e função de riboswitches, BE.EP.DR
Assunto(s):Biofísica   Termodinâmica   Solventes   Dobramento de proteína
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Enovelamento de proteínas | Funções de distribuição de mínima distância | Modelos baseados em estrutura | Biofísica de proteínas

Resumo

Estruturas proteicas e seus mecanismos de enovelamento são dependentes do ambiente molecular. Proteínas podem assumir conformações distintas, ativas ou inativas, ou com funcionalidades distintas, em função da temperatura, pressão, ou das características do solvente em que se encontram. As proteínas assumem suas funções em meios predominantemente aquosos mas, mesmo em ambiente celular, existem muitas outras espécies, como cossolventes e íons, dos quais a estrutura e a função das proteínas são ultimamente dependentes. Alguns cossolventes são, ainda, usados in vitro para a estabilização da estrutura e aumento da função de proteínas em ambientes controlados, visando sua otimização em aplicações tecnológicas específicas. Neste projeto, vamos estudar como diferentes solventes afetam a termodinâmica do processo de enovelamento de proteínas. Os mecanismos de enovelamento serão obtidos através de simulações computacionais de modelos baseados em estrutura. Estes modelos consistem em representações simplificadas da estrutura molecular com potenciais de interação parametrizados a partir do conhecimento da estrutura nativa. Simulações de modelos baseados em estrutura têm se mostrado muito úteis para descrição dos mecanismos de enovelamento de proteínas. Uma vez caracterizados estes mecanismos, todos os intermediários serão solvatados com solventes diversos e funções de distribuição de mínima distância, desenvolvidas no nosso grupo, serão usadas para caracterizar as estruturas de solvatação e os efeitos da solvatação sobre a estabilidade relativa dos confôrmeros. Espera-se, então, reponderar probabilidade dos intermediários em cada solvente, levando a uma descrição dos efeitos termodinâmicos dos solventes sobre os mecanismos de enovelamento. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
PEREIRA, ANDER F.; PICCOLI, VINICIUS; MARTINEZ, LEANDRO. Trifluoroethanol direct interactions with protein backbones destabilize a-helices. JOURNAL OF MOLECULAR LIQUIDS, v. 365, p. 11-pg., . (20/04549-0, 20/04916-3, 18/14274-9, 18/24293-0, 13/08293-7, 10/16947-9)
PEREIRA, ANDER FRANCISCO; MARTINEZ, LEANDRO. Helical Content Correlations and Hydration Structures of the Folding Ensemble of the B Domain of Protein A. JOURNAL OF CHEMICAL INFORMATION AND MODELING, v. 64, n. 8, p. 10-pg., . (10/16947-9, 20/04549-0, 18/14274-9, 18/24293-0, 13/08293-7)

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