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Identificação de inibidores contra toxinas esfoliativas estafilocócicas por meio de técnicas computacionais

Processo: 22/03901-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2022
Data de Término da vigência: 29 de novembro de 2023
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Raghuvir Krishnaswamy Arni
Beneficiário:Jorge Enrique Hernández González
Supervisor: Johannes Kirchmair
Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Instituição Anfitriã: University of Vienna, Áustria  
Vinculado à bolsa:20/10214-1 - Estratégias computacionais e experimentais integradas para a inibição das toxinas exfoliativas de Staphylococcus aureus, BP.PD
Assunto(s):Simulação de acoplamento molecular   Descoberta de drogas   Peptídeos   Staphylococcus   Planejamento de fármacos
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:docking | drug discovery | exfoliative toxins | inhibition | MD simulations | peptides | Staphylococcus | virtual screening | Planejamento de fármacos

Resumo

Várias espécies de Staphylococcus expressam toxinas esfoliativas (ETs), que atuam como fatores-chave de virulência facilitando a invasão e infecção do hospedeiro. S. aureus é um patógeno notório que pode produzir diferentes ETs (ETA a ETE) causando doenças graves em humanos e animais de valor econômico, como a síndrome da pele escaldada estafilocócica (SSSS) e mastite. Outras espécies, por exemplo, S. sciuri e S. hyicus, podem produzir uma toxina denominada ExhC, que causa epidermite exsudativa (EE) em porcos recém-nascidos e necrose celular in vitro. As ETs mais conhecidos são as glutamil endopeptidases (GEPs) que clivam a desmogleína-1(Dsg-1), uma proteína da pele crítica para a adesão célula-célula. Em geral, as ETs possuem uma especificidade bem afinada pelo substrato e muito e provavelmente requerem ativação para atingir a atividade catalítica total após a interação por meio de um exossítio com uma região específica da Dsg-1. Nesta proposta pretendemos descobrir novos inibidores de ETA, ETE e ExhC empregando abordagens in silico de última geração. Mais especificamente, utilizaremos técnicas baseadas em modelos farmacofóricos e de ancoramento molecular, a fim de fazer a triagem de grandes coleções de compostos semelhantes a drogas comercialmente disponíveis e desobrir substâncias com o potencial de se ligar aos sítios ativos e associados à necrose das ETs estudadas. Portanto, as moléculas identificadas poderão inibir as atividades esfoliativas e necróticas dessas enzimas. Simulações de dinâmica molecular (MD) serão conduzidas para abordar a flexibilidade dos sítios de ligação selecionados. Além disso, usaremos ferramentas in silico para modificar substratos peptídicos conhecidos das ETs a fim de transformá-los em inibidores potentes. As melhores substâncias candidatas serão adquiridas e avaliadas in vitro em relação à sua atividade inibitória contra os alvos selecionados. (AU)

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Publicações científicas (7)
(As publicações científicas contidas nesta página são originárias da Web of Science ou da SciELO, cujos autores mencionaram números dos processos FAPESP concedidos a Pesquisadores Responsáveis e Beneficiários, sejam ou não autores das publicações. Sua coleta é automática e realizada diretamente naquelas bases bibliométricas)
HERNANDEZ GONZALEZ, JORGE ENRIQUE; SALAS-SARDUY, EMIR; ALVAREZ, LILIAN HERNANDEZ; VALIENTE, PEDRO ALBERTO; ARNI, RAGHUVIR KRISHNASWAMY; PASCUTTI, PEDRO GERALDO. Three Decades of Targeting Falcipains to Develop Antiplasmodial Agents: What have we Learned and What can be Done Next?. Current Medicinal Chemistry, v. 31, n. 16, p. 30-pg., . (20/08615-8, 22/03901-8)
LIMA, MARIA LETICIA DUARTE; SANCHES, PAULO RICARDO DA SILVA; GERALDINI, DAYLA BOTT; AYUSSO, GABRIELA MIRANDA; DA CONCEICAO, PAMELA JOYCE PREVIDELLI; CARVALHO, TAMARA; GONZALEZ, JORGE ENRIQUE HERNANDEZ; GISMENE, CAROLINA; BITTAR, CINTIA; ARNI, RAGHUVIR KRISHNASWAMY; et al. A new synthetic peptide GA-KKALKKLKKALKKAL-CONH2 exhibits antiviral activity against ZIKV in multiple stages of the replicative cycle. VIROLOGY, v. 611, p. 12-pg., . (22/03901-8, 23/02956-6, 23/04491-0, 24/00876-8, 19/07784-3, 24/13327-2, 20/05761-3, 22/05411-8, 20/08615-8)
SCHWARZ, PATRIK F.; PERHAL, ALEXANDER F.; GUDER, FAMKE; GONZALEZ, JORGE ENRIQUE HERNANDEZ; JANSSEN, KERRIN; SAGIROGLU, ECE; TAHIR, AMMAR; KIRCHMAIR, JOHANNES; ROCHEL, NATACHA; DIRSCH, VERENA M.; et al. Identification of New Lupane-Type Triterpenoids as Inverse Agonists of RAR-Related Orphan Receptor Gamma (RORγ). Journal of Natural Products, v. 88, n. 8, p. 14-pg., . (24/13327-2, 22/03901-8)
HERNANDEZ GONZALEZ, JORGE ENRIQUE; DE ARAUJO, ALEXANDRE SUMAN. Alchemical Calculation of Relative Free Energies for Charge-Changing Mutations at Protein-Protein Interfaces Considering Fixed and Variable Protonation States. JOURNAL OF CHEMICAL INFORMATION AND MODELING, v. 63, n. 21, p. 16-pg., . (22/00347-0, 20/10214-1, 22/03901-8)
PALMACCI, VINCENZO; HIRTE, STEFFEN; GONZALEZ, JORGE ENRIQUE HERNANDEZ; MONTANARI, FLORIANE; KIRCHMAIR, JOHANNES. Statistical approaches enabling technology-specific assay interference prediction from large screening data sets. ARTIFICIAL INTELLIGENCE IN THE LIFE SCIENCES, v. 5, p. 11-pg., . (22/03901-8)
GISMENE, CAROLINA; GONZALEZ, JORGE ENRIQUE HERNANDEZ; CALMON, MARILIA DE FREITAS; NASCIMENTO, ANDREY FABRICIO ZIEM; SANTISTEBAN, ANGELA ROCIO NINO; CALIL, FELIPE ANTUNES; DA SILVA, ALANA DELLA TORRE; RAHAL, PAULA; GOES, REJANE MAIRA; ARNI, RAGHUVIR KRISHNASWAMY; et al. Necrotic activity of ExhC from Mammaliicoccus sciuri is mediated by specific amino acid residues. International Journal of Biological Macromolecules, v. 254, p. 11-pg., . (20/10214-1, 20/08615-8, 20/13921-0, 22/10941-6, 19/10230-0, 22/14362-0, 22/03901-8)
MASTALIPOUR, MOHAMMADAMIN; GERING, IAN; CORONADO, MONIKA APARECIDA; GONZALEZ, JORGE ENRIQUE HERNANDEZ; WILLBOLD, DIETER; EBERLE, RAPHAEL JOSEF. Novel peptide inhibitor for the Chikungunya virus nsP2 protease: Identification and characterization. CURRENT RESEARCH IN MICROBIAL SCIENCES, v. 8, p. 14-pg., . (24/13327-2, 20/08615-8, 22/03901-8)