Bolsa 22/08855-4 - Proteínas, Proteínas de choque térmico - BV FAPESP
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Estudo das interações entre componentes do chaperoma

Processo: 22/08855-4
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2022
Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2025
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Natália Galdi Quel
Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:17/26131-5 - Chaperoma: estudo da relação entre a estrutura dos seus componentes e a manutenção da proteostase, AP.TEM
Assunto(s):Proteínas   Proteínas de choque térmico   Chaperonas moleculares   Dobramento de proteína   Estrutura e função de proteínas   Homeostase
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:chaperone | enovelamento de proteína | estrutura e função de proteínas | Heat Shock Proteins | homeostase proteica | Proteína

Resumo

A grande importância de se entender a interação da Hsp90 com outras proteínas pode ser constatada pelo fato desta chaperona ser uma 'proteína-hub' que interage com pelo menos 10% das proteínas expressas em eucariotos. Hsp90 interage com o sistema R2TP e com o sistema Hsp70/Hsp40, todos envolvidos com a homeostase genômica e proteica (proteostase) . Tah1 e Pih1 conectam as RVBs, as quais possuem função helicase, com a Hsp90. Hsp40 se liga e entrega proteínas desenoveladas para o sistema Hsp70/Hsp90. Contudo, pouca informação existe sobre as regiões de interação devido, entre outros fatores menos preponderantes, à alta massa molecular da Hsp90, de algumas interações serem transientes e da dificuldade de se obter algumas proteínas parceiras em alta concentração para estudos. Queremos mapear e compreender os detalhes das interações entre Hsp90 e outras proteínas (chaperonas, co-chaperonas e clientes). Para esta finalidade combinaremos técnicas de engenharia de proteínas, hidrodinâmica e espalhamento de luz à baixo ângulo (SAXS) para gerar modelos conformacionais da interação. Além disso, vamos investigar o efeito que modificações pós-traducionais podem ter sobre a atividade e as interações dessas proteínas investindo também na produção de proteínas recombinantes usando células de inseto. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ANTONIO, LARISSA MACHADO; MARTINS, GUSTAVO HENRIQUE; ARAGAO, ANNELIZE ZAMBON BARBOSA; QUEL, NATALIA GALDI; ZAZERI, GABRIEL; HOURY, WALID A.; RAMOS, CARLOS HENRIQUE INACIO. Unveiling the Role of Sorghum RPAP3 in the Function of R2TP Complex: Insights into Protein Assembly in Plants. PLANTS-BASEL, v. 12, n. 16, p. 15-pg., . (22/01955-3, 12/50161-8, 22/08855-4, 17/26131-5)

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