Impacto da Acetilação N-terminal na estrutura e interações moleculares da proteína "GRASP65 homolog protein 1" de Saccharomyces cerevisiae

• Processo: 23/12516-3
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de fevereiro de 2024
• Data de Término da vigência: 31 de janeiro de 2026
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Luis Felipe Santos Mendes
• Beneficiário: Mayra Tamires Santos Silva
• Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 22/06006-0 - Elucidando o impacto de condensados líquidos e sólidos funcionais de proteínas na via de secreção, AP.GR
• Assunto(s): Bioquímica Complexo de Golgi Espectroscopia
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bioquímica | Complexo de Golgi | Espectroscopia | Membranas Biológicas | Mudança pós-traducional | Biofísica de proteínas desordenadas e condensados proteicos

Resumo

O Complexo de Golgi, uma organela vital em células eucarióticas, desempenha papéis cruciais na modificação, armazenamento e transporte de proteínas e lipídios. Sua arquitetura distintiva é moldada predominantemente pelas Proteínas de Reorganização e Empilhamento do Golgi (GRASP) e pelas Golgins. A relevância dessas proteínas na organização do Golgi é amplamente reconhecida, mas o entendimento preciso de como elas modulam a arquitetura do Golgi, principalmente em nível molecular, permanece incompleto.Recentemente, avanços no entendimento das propriedades bioquímicas e biofísicas das proteínas associadas ao Golgi, incluindo GRASP e Golginas, trouxeram uma nova luz sobre a organização do Golgi, apresentando uma perspectiva que desafia as noções tradicionais. No entanto, os mecanismos moleculares precisos pelos quais estas proteínas modulam a estrutura do Golgi são ainda enigmáticos.A ancoragem membranar das GRASPs envolve uma modificação pós-traducional crucial no terminal N. No entanto, estudos sobre essas proteínas muitas vezes utilizam expressões heterólogas em sistemas procariotos, que não conseguem executar essas modificações necessárias.Nosso projeto se propõe a elucidar esse enigma. Estabeleceremos um protocolo para investigar o papel da acetilação N-terminal nas interações moleculares da proteína homóloga GRASP de Saccharomyces cerevisiae (ScGRASP) em modelos de membrana biológica. Pretendemos, com isso, fornecer dados experimentais que ampliarão significativamente nosso entendimento dos mecanismos moleculares que governam a arquitetura do Complexo de Golgi.