Elucidando a relação estrutura-função em novas enzimas que degradam PET

• Processo: 24/10898-9
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado Direto
• Vigência (Início): 19 de outubro de 2024
• Vigência (Término): 18 de outubro de 2025
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Fábio Márcio Squina
• Beneficiário: Iara Ciancaglini
• Supervisor: Gideon John Davies
• Instituição Sede: Pró-Reitoria de Pós-Graduação, Pesquisa, Extensão e Inovação. Universidade de Sorocaba (UNISO). Sorocaba , SP, Brasil
• Local de pesquisa: University of York, Inglaterra
• Vinculado à bolsa: 22/14112-4 - Desenvolvimento de uma coleção de enzimas termofílicas extremas ativas na conversão de plásticos pet, BP.DD
• Assunto(s): Cristalografia de proteínas Escherichia coli
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Análise de estrutura | Caracterização de proteínas | cristalização de proteínas | Escherichia coli | PETases | produção de proteínas | Expressão e Caracterização de Proteínas

Resumo

Os plásticos à base de petróleo (PBP) encontram múltiplas utilizações devido à sua leveza, transparência e resistência, esta última atribuída à sua inércia química. No entanto, os desafios ambientais decorrentes da lenta degradação dos plásticos os posicionaram como adversários. Em resposta, estão atualmente em curso iniciativas para combater a acumulação de plásticos em aterros e ambientes naturais. Foram descritas novas espécies bacterianas que degradam eficientemente o PBP, incluindo Ideonella sakaiensis, que cresce em polietileno tereftalato (PET) como única fonte de carbono através da ação de duas esterases principais: IsPETase e MHETase. Esta descoberta representa um marco na compreensão dos mecanismos ocultos desenvolvidos pela natureza para quebrar os polímeros sintéticos. Também sugere que as enzimas produzidas por microrganismos foram reaproveitadas para ligar e clivar polímeros sintéticos, considerando que a primeira patente plástica data de 1950. Embora a investigação sobre PAZymes ainda esteja na sua infância, vários estudos abordaram a potencial aplicabilidade de esterases, lipases, cutinases, carboxilesterases e poliesterase-cutinase-lipases em um contexto industrial, como em instalações de reciclagem de plástico. Neste contexto, este projeto visa obter insights sobre a estrutura e função de dois novos membros PETase da família ESTHER de poliesterase -cutinase-lipases, visando preparar o caminho para o desenvolvimento de biocatalisadores robustos com desempenho catalítico aprimorado através do design racional de proteínas.