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Estudos de estrutura-função de toxinas do veneno de Lachesis muta rhombeata ativas na formação de trombos in vivo

Processo: 09/02299-8
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de agosto de 2009
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2012
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Sergio Marangoni
Beneficiário:Daniela Carla da Silva Damico
Instituição-sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil

Resumo

Os venenos das serpentes da família Viperidae se caracterizam por seu rico conteúdo de proteínas/peptídeos, capazes de interferir em etapas específicas do sistema hemostático. Em geral, estes compostos estimulam ou inibem etapas chave na cascata da coagulação, fibrinólise, permeabilidade vascular e função das plaquetas. Com base em suas sequências, estes componentes de veneno de serpentes têm sido classificados em várias famílias, como as serinoproteases, metaloproteases, lectinas tipo-C, desintegrinas e fosfolipases. Durante anos, toxinas que afetam a circulação sanguínea vêm sendo isoladas e caracterizadas de vários venenos de serpentes. Estudos destes fatores têm contribuído imensamente para a descoberta de vários mecanismos moleculares envolvidos nestes processos fisiológicos. Além disso, estes estudos têm ajudado no desenvolvimento de vários novos agentes terapêuticos para o tratamento de desordens cardiovasculares e hematológicas. Resultados preliminares nos mostram que este veneno apresenta atividade PLA2 e esta, atividade anticoagulante. Um número maior de pesquisas é necessário para delinear a relação entre estrutura-função e mecanismo de novas proteínas anticoagulantes. Tais estudos contribuem para um melhor entendimento de "sítios vulneráveis" na cascata de coagulação. Assim, este estudo pode ajudar-nos a designar novas estratégias para desenvolver agentes terapêuticos anticoagulantes. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
TORRES-HUACO, FRANK DENIS; WERNECK, CLAUDIO C.; VICENTE, CRISTINA PONTES; VASSEQUI-SILVA, TALITA; COELHO NERY-DIEZ, ANA CLAUDIA; MENDES, CAMILA B.; ANTUNES, EDSON; MARANGONI, SERGIO; DAMICO, DANIELA C. S. Rapid Purification and Procoagulant and Platelet Aggregating Activities of Rhombeobin: A Thrombin-Like/Gyroxin-Like Enzyme from Lachesis muta rhombeata Snake Venom. BIOMED RESEARCH INTERNATIONAL, 2013. Citações Web of Science: 5.
DAMICO, DANIELA C. S.; VASSEQUI-SILVA, T.; TORRES-HUACO, F. D.; NERY-DIEZ, A. C. C.; DE SOUZA, R. C. G.; DA SILVA, S. L.; VICENTE, C. P.; MENDES, C. B.; ANTUNES, E.; WERNECK, C. C.; MARANGONI, SERGIO. LmrTX, a basic PLA(2) (D49) purified from Lachesis muta rhombeata snake venom with enzymatic-related antithrombotic and anticoagulant activity. Toxicon, v. 60, n. 5, p. 773-781, OCT 2012. Citações Web of Science: 13.

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