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Purificacao da proteina yih1 de s. cerevisiae para caracterizacao estrutural.

Processo: 02/01135-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de abril de 2002
Vigência (Término): 31 de dezembro de 2002
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Beatriz Amaral de Castilho
Beneficiário:Maria Carolina Strano Moraes
Instituição-sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Elementos estruturais de proteínas   Síntese proteica

Resumo

A fosforilação do fator de início da tradução elF2alfa é um ponto chave na regulação da síntese proteica em eucariotos. Gcn2 é a única quinase de elF2alfa conhecida em S. cerevisiae e sua ativação em resposta a sinais de "stress" nutricionais depende da interação de seu domínio N-terminal com o domínio C-terminal de Gcn1. A proteína Yih1 de levedura liga-se a Gcn1 através de uma região conservada em relação ao domínio N-terminal de Gcn2. Por esta razão, supõe-se que Yih1 seja um inibidor da ativação de Gcn2. Este projeto tem como objetivo a purificação em larga escala da proteína Yih1 de S. cerevisiae, para posterior determinação de estrutura por cristalografia ou NMR. Gcn1, Gcn2 e Yih1 possuem ortólogos em mamíferos; portanto a determinação da estrutura de Yih1 terá amplas implicações. (AU)