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Estudos dos três isotipos do receptor ativador de proliferação de peroxissomos (hPPAR) e da interação destes com receptor de retinoides X hRXRalfa em solução usando espalhamento de raios-X a baixo ângulo

Processo: 08/05637-9
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de outubro de 2008
Vigência (Término): 30 de setembro de 2010
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Igor Polikarpov
Beneficiário:Mario de Oliveira Neto
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:06/00182-8 - Biofísica estrutural dos receptores nucleares e proteínas relacionadas, AP.TEM
Assunto(s):Receptores ativados por proliferador de peroxissomo   Receptores citoplasmáticos e nucleares   Receptores do ácido retinoico   Espalhamento de raios X a baixos ângulos

Resumo

Os receptores nucleares são de suma importância para os processos de sinalização intercelular nos eucariotos, uma vez que possuem a capacidade de convergir diferentes sinais internos e externos na regulação de programas genéticos, afetando todos os aspectos da vida dos organismos multicelulares, tais como embriogênese, homeostase, reprodução, crescimento e morte celular. A regulação transcricional e a seletividade promovida por estas proteínas têm fomentado intensas pesquisas, as quais têm como objetivo decifrar a complexa rede de eventos moleculares que relatam sua forma de ação. Hoje em dia, o conhecimento completo das regras moleculares que definem a maneira de promover o controle espacial e temporal da expressão gênica pelos receptores nucleares ainda é um grande desafio. Neste contexto, o principal objetivo deste projeto é realizarmos estudos de SAXS das interações dos três isotipos do receptor ativador de proliferação peroxossomal humano, respectivamente hPPAR±, hPPAR² e hPPAR³ com a isoforma ± do receptor do ácido 9-cis retinóico (hRXR±). Os isotipos do PPAR e o RXR serão analisados em diferentes condições, tais como: as proteínas completas, as construções contendo os domínios de ligação ao DNA e ao ligante (DBD-LBD) e as construções formadas apenas pelo domínio de ligação ao ligante (LBD). Os resultados obtidos permitirão a determinação da localização espacial dos diferentes domínios dos receptores nucleares completos, podendo levar a verificação de mudanças conformacionais, caso ocorram, quando os mesmos forem expostos a seus ligantes, elementos responsivos e ou cofatores; bem como a outros elementos da superfamília. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
SEGATO, FERNANDO; BERTO, GABRIELA L.; DE ARAUJO, EVANDRO ARES; MUNIZ, JOAO RENATO; POLIKARPOV, IGOR. Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of Aspergillus terreus endo-beta-1,4-glucanase from glycoside hydrolase family 12. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 70, n. 2, p. 267-270, FEB 2014. Citações Web of Science: 5.
LIMA, LEONARDO H. F.; SERPA, VIVIANE I.; ROSSETO, FLAVIO R.; SARTORI, GERALDO RODRIGUES; DE OLIVEIRA NETO, MARIO; MARTINEZ, LEANDRO; POLIKARPOV, IGOR. Small-angle X-ray scattering and structural modeling of full-length: cellobiohydrolase I from Trichoderma harzianum. Cellulose, v. 20, n. 4, p. 1573-1585, AUG 2013. Citações Web of Science: 7.
BERNARDES, AMANDA; BATISTA, FERNANDA A. H.; NETO, MARIO DE OLIVEIRA; FIGUEIRA, ANA CAROLINA M.; WEBB, PAUL; SAIDEMBERG, DANIEL; PALMA, MARIO S.; POLIKARPOV, IGOR. Low-Resolution Molecular Models Reveal the Oligomeric State of the PPAR and the Conformational Organization of Its Domains in Solution. PLoS One, v. 7, n. 2 FEB 21 2012. Citações Web of Science: 13.

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