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Analise estrutural de eif5a selvagem e mutadas.

Processo: 03/13221-3
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2004
Vigência (Término): 31 de dezembro de 2004
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Sandro Roberto Valentini
Beneficiário:Camila Arnaldo Olhê Dias
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCFAR). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil
Assunto(s):Saccharomyces cerevisiae   Fator de iniciação 5A em eucariotos

Resumo

elF5A é uma proteína ácida com massa molecular de 18 a 21 kDa dependendo da espécie e altamente conservado entre os organismos. Este fator foi inicialmente isolado de ribossomos de lisados de reticulócitos de coelho e está presente em todas as células eucarióticas e arquebactérias. Esta proteína sofre duas modificações pós-traducionais, a fosforilação do resíduo de serina acetilado do N-terminal, não essencial para sua função e a hipusinação de um resíduo de lisina, essencial para a viabilidade celular. Embora elF5A tenha sido considerado inicialmente um fator de início de tradução, estudos mostraram que elF5A não é essencial na síntese protéica de forma geral. Foi proposto então que elF5A seja um fator envolvido na tradução de um grupo específico de mensageiros, por exemplo, aqueles envolvidos na transição G1/S do ciclo celular. O fator elF5A tem sido envolvido ainda com o transporte nucleocitoplasmático e com o decaimento de mRNA. É proposto nesse projeto a continuação dos estudos de cristalização e determinação da estrutura terciária de elF5A de levedura dentro da SMolBNet e a caracterização das mutações geradas no rastreamento de letalidade sintética que nocautearam o alelo tif51A-3. Os resultados obtidos neste projeto poderão contribuir na identificação de regiões importantes da proteína e nos estudos estruturais de elFSA. (AU)