Interacoes da hemoglobina extracelular glossoscolex paulistus com surfactantes.

• Processo: 05/59510-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de junho de 2006
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2006
• Área de conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
• Pesquisador responsável: Marcel Tabak
• Beneficiário: Érika Vieira de Almeida
• Instituição Sede: Instituto de Química de São Carlos (IQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Assunto(s): Tensão superficial
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Estrutura Oligomerica | Hemoglogina Extracelular | Interacao Proteina-Surfactante | Tensao Superficial

Resumo

A hemoglobina extracelular de Glossoscolex paulistus (HbGp) é uma hemoglobina gigante com peso molecular de 3.1 Mda, e que apresenta uma estrutura oligomérica baseada num trímero e monômero, ambos contendo o grupo heme, e subunidades "linkers" que atuam como coadjuvantes na manutenção desta estrutura. O estudo da interação proteína-surfactante objetiva verificar modificações estruturais da HbGp induzidas pela adição de surfactantes através de técnicas de absorção ótica e fluorêscencia. A técnica de absorção ótica é interessante pois possibilita acompanhar as alterações na proteína devido a processos tais como 1) oxidação do ferro com a formação de metahemoglobina a partir da oxihemoglobina existente na solução na ausência do surfactante, e 2) desnaturação da proteína com a formação de hemicromos. Por outro lado, a técnica de fluorescência possibilita acompanhar 1) mudanças na estrutura terciária na vizinhança dos resíduos de triptofano bem como 2) a dissociação da estrutura oligomérica acompanhada por um aumento significativo na fluorescência da proteína. Estudos complementares de tensão superficial e infra-vermelho serão desenvolvidos afim de se determinar a variação da CMC dos surfactantes iônicos utilizados em presença de proteína e estudar possíveis mudanças conformacionais e que envolvem a estrutura oligomérica desta proteína. (AU)