Bolsa 05/59510-1 - Tensão superficial - BV FAPESP
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Interacoes da hemoglobina extracelular glossoscolex paulistus com surfactantes.

Processo: 05/59510-1
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Data de Início da vigência: 01 de junho de 2006
Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2006
Área de conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
Pesquisador responsável:Marcel Tabak
Beneficiário:Érika Vieira de Almeida
Instituição Sede: Instituto de Química de São Carlos (IQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):Tensão superficial
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Estrutura Oligomerica | Hemoglogina Extracelular | Interacao Proteina-Surfactante | Tensao Superficial

Resumo

A hemoglobina extracelular de Glossoscolex paulistus (HbGp) é uma hemoglobina gigante com peso molecular de 3.1 Mda, e que apresenta uma estrutura oligomérica baseada num trímero e monômero, ambos contendo o grupo heme, e subunidades "linkers" que atuam como coadjuvantes na manutenção desta estrutura. O estudo da interação proteína-surfactante objetiva verificar modificações estruturais da HbGp induzidas pela adição de surfactantes através de técnicas de absorção ótica e fluorêscencia. A técnica de absorção ótica é interessante pois possibilita acompanhar as alterações na proteína devido a processos tais como 1) oxidação do ferro com a formação de metahemoglobina a partir da oxihemoglobina existente na solução na ausência do surfactante, e 2) desnaturação da proteína com a formação de hemicromos. Por outro lado, a técnica de fluorescência possibilita acompanhar 1) mudanças na estrutura terciária na vizinhança dos resíduos de triptofano bem como 2) a dissociação da estrutura oligomérica acompanhada por um aumento significativo na fluorescência da proteína. Estudos complementares de tensão superficial e infra-vermelho serão desenvolvidos afim de se determinar a variação da CMC dos surfactantes iônicos utilizados em presença de proteína e estudar possíveis mudanças conformacionais e que envolvem a estrutura oligomérica desta proteína. (AU)

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