Análise diferencial de proteínas e peptídeos extracelulares em carcinoma de células escamosas e células normais utilizando abordagem de proteômica

• Processo: 09/52833-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Vigência (Início): 01 de outubro de 2009
• Vigência (Término): 30 de setembro de 2011
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Adriana Franco Paes Leme
• Beneficiário: Marília Belloni
• Instituição Sede: Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS). Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovações (Brasil). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Carcinoma de células escamosas Neoplasias bucais Metaloproteinases Proteômica Expressão de proteínas Transdução de sinais Espectrometria de massas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cancer Oral | Espectrometria De Massas | Metaloproteinase | Proteomica

Resumo

O carcinoma de células escamosas, uma neoplasia maligna derivada do epitélio, apresenta proteínas diferencialmente expressas em linhagens celulares ou tumores de câncer de cabeça e pescoço, entretanto muitos aspectos ainda não estão claros. As ADAMs (metaloproteinases de mamíferos) também foram observadas com a expressão aumentada em diversos tumores e têm sido apontadas como reguladoras chaves dos mecanismos de sinalização celular, pois entre as suas funções, é responsável pela liberação de ectodomínios de proteínas de superfície celular que são ligantes do EGFR, e desempenham papel na proteólise, adesão, migração, entre outros. A proteólise tem sido considerada uma das mais importantes modificações pós-traducionais e o estudo dos produtos de hidrólise tem sido muito útil para mapear e entender processos biológicos variados. A caracterização do secretoma e do degradoma poderá elucidar o estado funcional do proteoma e revelar funções biológicas de proteases em condição de homeostase e de doença. Dessa forma, o objetivo desse estudo será avaliar a expressão diferencial de proteínas secretadas ou processadas e peptídeos extracelulares em carcinoma oral de células escamosas e células normais por abordagens de proteômica e também correlacionar esses resultados com a presença e fosforilação das ADAM-9, -10, -12, -17. Espera-se que o estudo do secretoma e do degradoma no microambiente extracelular de células normais e cancerosas possa elucidar vias de sinalização para entender conseqüências funcionais em condição normal e patológica, bem como abrir novas perspectivas para estudar a interação de proteases com seus alvos. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

CARNIELLI, CAROLINA M.; WINCK, FLAVIA V.; LEME, ADRIANA F. PAES. Functional annotation and biological interpretation of proteomics data. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. 1854, n. 1, p. 46-54, JAN 2015. (10/19278-0, 09/52833-0, 09/54067-3)

WINCK, FLAVIA V.; BELLONI, MARILIA; PAULETTI, BIANCA A.; ZANELLA, JACKELINE DE LIMA; DOMINGUES, ROMENIA R.; SHERMAN, NICHOLAS E.; PAES LEME, ADRIANA F.. Phosphoproteome analysis reveals differences in phosphosite profiles between tumorigenic and non-tumorigenic epithelial cells. JOURNAL OF PROTEOMICS, v. 96, p. 67-81, JAN 16 2014. (10/19278-0, 09/52833-0, 09/54067-3)

ARAGAO, ANNELIZE Z. B.; BELLONI, MARILIA; SIMABUCO, FERNANDO M.; ZANETTI, MARIANA R.; YOKOO, SAMI; DOMINGUES, ROMENIA R.; KAWAHARA, REBECA; PAULETTI, BIANCA A.; GONCALVES, ANDERSON; AGOSTINI, MICHELLE; et al. Novel Processed Form of Syndecan-1 Shed from SCC-9 Cells Plays a Role in Cell Migration. PLoS One, v. 7, n. 8, AUG 15 2012. (10/09642-7, 10/19278-0, 09/18301-1, 09/52833-0)