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Estudo da interacao da subunidade catalitica da serina/treonina fosfatase do tipo 1 (pp1) de dictyostelium discoideum com proteinas moduladoras e/ou reguladoras de sua atividade.

Processo: 06/57618-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de dezembro de 2006
Vigência (Término): 16 de maio de 2007
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Bioquímica de Microorganismos
Pesquisador responsável:Aline Maria da Silva
Beneficiário:Isabel Irino Ramos
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Transdução de sinais   Interação proteína-proteína

Resumo

As serina/treonina fosfatases (PPs) são enzimas que catalisam a desfosforilação específica de resíduos de fosfoserina e fosfotreonina. Considerando-se especialmente a identidade entre as seqüências de aminoácidos de suas subunidades ou domínios catalíticos, as PPs foram agrupadas em duas famílias: PPP (PhosPhoprotein Phosphatase) e PPM (Phosphoprotein Phosphatase Magnesium-dependent). A família PPP compreende enzimas classificadas em cinco subfamílias denominadas PP1, PP2A, PP2B, PP5 e PP7 enquanto a família PPM engloba enzimas denominadas PP2C. Algumas subfamílias das PPPs compreendem holoenzimas onde uma subunidade catalítica interage com uma ou mais subunidades reguladoras variáveis. Como parte do objetivo de nosso grupo de caracterizar bioquimicamente as serina/treonina fosfatases de Dictyostelium discoideum, um microorganismo eucariótico que tem sido utilizado há mais de 50 anos como sistema experimental em estudos de diversos processos celulares, propomos neste projeto confirmar a interação de algumas proteínas com a subunidade catalítica da PP1 de Dictyostelium discoideum e que foram previamente selecionadas utilizando-se a metodologia do sistema de duplo híbrido em leveduras. Estas proteínas, com função ainda desconhecida, poderão ser identificadas como novas subunidades moduladoras e/ou reguladoras da atividade da PP1c. (AU)