Mecanismos e consequências da atividade peroxidásica da enzima superóxido dismutase: 1. implicações na Esclerose Lateral Amiotrófica

• Processo: 08/58215-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2009
• Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2010
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Metabolismo e Bioenergética
• Pesquisador responsável: Ohara Augusto
• Beneficiário: Natalia de Oliveira
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 07/54541-1 - Mecanismos e conseqüências patofisiológicas de processos redox. Ênfase em processos mediados por tampão bicarbonato, superóxido dismutase 1, tiol proteínas e nitróxidos, AP.TEM
• Assunto(s): Esclerose amiotrófica lateral Superóxido dismutase Neurotoxicidade
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Atividade Peroxidasica | Biotiois | Esclerose Lateral Amiotrofica | Oxidacao De Proteinas | Radical Carbonato | Superoxido Dismutase

Resumo

Estudos recentes de nosso grupo e de outros investigadores indicam que em presença de redutores biológicos como cisteína, glutationa e ácido ascórbico, a enzima superóxido dismutasel (Sod1) pode gerar peróxido de hidrogênio para alimentar sua atividade peroxidásica que, por sua vez, produz o radical carbonato. Essa possibilidade é interessante porque pode unificar os mecanismos mais propostos para explicar a neurotoxidade da hSod1 na esclerose lateral amiotrófica (ALS), ou seja, a formação de agregados protéicos, a oxidação de proteínas, e a deficiência de Zn+2. Portanto, nesse projeto de Iniciação Científica examinaremos os mecanismos e conseqüências da formação do radical carbonato pela hSod1 e suas mutantes associadas à ALS em presença de cisteína, GSH e ácido ascórbico. (AU)