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Construção de uma proteína quimérica combinando domínios de beta-glicosidase e de ligação de celulose

Processo: 09/53696-7
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2010
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2011
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Sandro Roberto Marana
Beneficiário:Fernanda Matias
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:08/55914-9 - (bioen/pronex FAPESP) Development of beta-glycosidases designed to improve the efficiency of noncomplexed cellulase systems, AP.BIOEN.TEM
Assunto(s):Celulose

Resumo

A hidrólise enzimática de celulose depende da ação combinada de endoglucanases, celobiohidrolases e beta-glicosidases. Na "etapa inicial" do processo, endoglucanases e celobiohidrolases atacam as fibras de celulose gerando como produto final o dissacarídeo celobiose, o qual na "etapa final" é hidrolisado por beta-glicosidases. Contudo, a velocidade da hidrólise enzimática de celulose decresce ao longo da reação, o que resulta em prejuízo para produtividade deste processo. Um dos fatores que causam este problema é o efeito inibitório de celobiose sobre as endoglucanases e celobiohidrolases que catalisam a "etapa inicial" da hidrólise (Jorgensen et al., 2007). Este projeto pretende contribuir para solução deste problema através da construção de uma beta-glicosidase projetada para aumentar a eficiência do processo de hidrólise. Para tal, será construída uma proteína quimérica resultante da fusão da beta-glicosidase de Spodoptera frugiperda (Sfbgli) e do "Domínio de ligação de celulose (CBM)" da endoglucanase EngXCA de Xhantomonas axonopodis pv citri (CBMXAC). O CBM direcionará esta proteína quimérica para superfície das fibras de celulose, situação na qual o domínio catalítico formado pela Sfbgli reduzirá, através de hidrólise, a concentração local de celobiose, removendo o efeito inibitório deste dissacarídeo diretamente do micro-ambiente de ação das endoglucanases e celobiohidrolases. Assim, em tese, esta enzima quimérica poderá contribuir para manter constante ou ao menos reduzir a queda da velocidade ao longo do processo de hidrólise enzimática de celulose. (AU)