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Estudo do monômero da proteína E do vírus do dengue em solução aquosa em pH neutro, por simulação molecular

Processo: 09/05562-1
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de agosto de 2009
Vigência (Término): 31 de julho de 2010
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
Pesquisador responsável:Leo Degreve
Beneficiário:Ivan Araújo Mariano
Instituição-sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Vírus da dengue   Elementos estruturais de proteínas   Simulação de dinâmica molecular

Resumo

A dengue e a dengue hemorrágica são doenças febris agudas que acometem principalmente populações tropicais e que já são consideradas como sendo uma das mais importantes doenças infecciosas re-emergentes da atualidade, com algo entre 50 e 100 milhões de casos por ano dos quais centenas de milhares são de casos de dengue hemorrágica. No mundo todo, a doença é fatal em cerca de 1% a 5% dos casos. O número de internações é estimado em mais de meio milhão por ano. No processo de infecção, uma etapa chave é a fusão do material genético do vírus em célula-alvo que ocorre através da interação do peptídeo de fusão, contido em uma das dez proteínas do vírus, a proteína E, com receptores celulares. A proteína E, que se encontra numa forma dimérica no envelope do vírus, se dissocia nos seus monômeros ao entrar em contato com alvéolos onde o pH é ligeiramente ácido para, posteriormente, se re-associar em um trímero, produzindo a forma ativa do peptídeo de fusão. O comportamento do monômero da proteína E do vírus da dengue será estudado quanto à sua estabilidade e quanto aos fatores que a determinam em meio de pH neutro em função da força iônica do meio focalizando principalmente a região do peptídeo de fusão. Este estudo permite analisar o papel das interações coulombianas nas conformações do peptídeo para entender quais são as conseqüências da mudança de pH sobre sua estrutura, o que é um fator determinante para a formação do trímero da proteína E.

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