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Estrutura, termoestabilidade e atividade de mutantes de uma xilanase mesofílica e influência do pH : estudos por simulação de dinâmica molecular

Processo: 07/07481-3
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de março de 2008
Vigência (Término): 28 de fevereiro de 2009
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Leo Degreve
Beneficiário:Fabio Filocomo
Instituição-sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Endo-1,4-beta-xilanases   Enzimas   Simulação de dinâmica molecular

Resumo

As xilanases, enzimas produzidas por diversos organismos como bactérias, fungos, algas, protozoários e artrópodes, são capazes de hidrolisar as ligações B -1,4 da cadeia principal da xilana, principal polissacarídeo constituinte do complexo hemicelulósico das plantas. A xilana é a principal matéria prima para fabricação de papel. O grande potencial biotecnológico das xilanases consiste na sua aplicação nas etapas de branqueamento do papel, nas quais a xilana é hidrolisada sob condição de temperatura elevada para facilitar a remoção da lignina (substância responsável pela coloração), diminuindo a quantidade de compostos clorados utilizados nestas etapas. A termoestabilidade e a especificidade da atuação da xilanase são as propriedades responsáveis pelos grandes interesses biotecnológico e comercial que as xilanases têm atraído. Com a finalidade de explicar os fatores responsáveis pela estabilidade térmica, de fornecer informações sobre o enovelamento e de propor uma caracterização estrutural para o sítio catalítico, serão estudados, via simulação de dinâmica molecular, as mudanças conformacionais e as propriedades estruturais, energéticas e dinâmicas em solução aquosa, em função da temperatura e do pH.