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Investigação estrutural da enzima diacilglicerol aciltransferase 1 (DGAT1) bovina e sua interação com sistemas lipídicos

Processo: 09/17698-5
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de abril de 2010
Vigência (Término): 31 de março de 2015
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Ana Paula Ulian de Araujo
Beneficiário:Jose Luiz de Souza Lopes
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:98/14138-2 - Center for Structural Molecular Biotechnology, AP.CEPID
Bolsa(s) vinculada(s):13/20414-4 - Aplicações modernas da espectroscopia de fluorescência resolvida no tempo para investigar a ligação dos peptídios da DGAT1 em substratos lipídicos, BE.EP.PD
Assunto(s):Peptídeos   Enzimas   Moléculas bioativas   Síntese enzimática

Resumo

A enzima acil-CoA:diacilglicerol aciltransferase (DGAT) é a molécula chave na via de síntese de triglicerídeos dos diversos organismos vivos. No entanto, apesar de sua grande importância fisiológica, pouquíssimas informações estruturais são conhecidas a respeito desta enzima e de sua interação com substratos. Visto que as interações do tipo peptídeo-lipídio em sistemas biológicos são de fundamental importância em muitos processos biológicos, incluindo a transdução de sinais, formação de raft em membrana, tráfego de proteína, adesão e fusão celular, o presente projeto visa o desenho e o estudo das propriedades estruturais da DGAT1 bovina, bem como a investigação de peptídeos internos da enzima durante a interação com lipídios, acil-CoAse sistemas lipídicos diversos. Os estudos serão realizados com a enzima integral e com seus peptídeos frente a distintos sistemas modelos de membrana e os substratos da enzima. Os fragmentos da DGAT1 serão construídos focando a sua região N-terminal, sugerida como mediadora da formação de homotetrâmeros, bem como os sítios de ligação aos lipídios e acilcoenzimas. O avanço no conhecimento estrutural da DGAT1 bovina e a determinação das principais regiões responsáveis por sua atividade certamente contribuirão para o melhor entendimento do seu mecanismo de ação. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
LOPES, JOSE L. S.; ARAUJO, ANA P. U.; JAMESON, DAVID M. Investigation of the conformational flexibility of DGAT1 peptides using tryptophan fluorescence. METHODS AND APPLICATIONS IN FLUORESCENCE, v. 3, n. 2 JUN 2015. Citações Web of Science: 3.
LOPES, JOSE L. S.; BELTRAMINI, LEILA M.; WALLACE, BONNIE A.; ARAUJO, ANA P. U. Deconstructing the DGAT1 Enzyme: Membrane Interactions at Substrate Binding Sites. PLoS One, v. 10, n. 2 FEB 26 2015. Citações Web of Science: 8.
LOPES, JOSE L. S.; NOBRE, THATYANE M.; CILLI, EDUARDO M.; BELTRAMINI, LEILA M.; ARAUJO, ANA P. U.; WALLACE, B. A. Deconstructing the DGAT1 enzyme: Binding sites and substrate interactions. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1838, n. 12, p. 3145-3152, DEC 2014. Citações Web of Science: 14.

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